Aspectos estruturais e cinéticos da atividade da elastase humana de neutrófilo na clivagem de substratos peptídicos sintéticos derivados do Inibidor Tissular de Metalo Proteases-1 (TIMP-1) na presença de glicosaminoglicanos

• Processo: 00/11898-8
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Pesquisa
• Data de Início da vigência: 03 de abril de 2001
• Data de Término da vigência: 02 de abril de 2002
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Paulo Cezar de Almeida
• Beneficiário: Paulo Cezar de Almeida
• Pesquisador Anfitrião: Michel E. Goldberg
• Instituição Sede: Diretoria de Pesquisa, Pós-Graduação e Extensão. Universidade de Mogi das Cruzes (UMC). Mogi das Cruzes , SP, Brasil
• Instituição Anfitriã: Institut Pasteur, França
• Assunto(s): Dicroísmo circular Glicosaminoglicanos Peptídeos
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Dicroismo Circular | Elastase | Glicosaminoglicanos | Metalo Proteases | Peptideos | Timp-1

Resumo

O projeto visa o estudo de características estruturais e cinéticas da elastase humana de neutrófilo na clivagem do Intibidor tissular de metalo proteases-1 (TIMP-1). Estes estudos deverão ser realizados com a utilização da técnica de dicroísmo circular associada a um sistema de cinética rápida, o que deve permitir o acesso a dados relevantes acerca da atividade da elastase, também na presença de glicosaminoglicanos (Gags). A metodologia empregada possibilitará a caracterização de aspectos físico-químicos e espectroscópicos presentes nas reações enzima-substrato-Gag. O estudo a ser desenvolvido contará com a utilização de substratos peptídicos sintéticos com apagamento intramolecular da fluorescência. Ainda, a degradação do TIMP-1 pela elastase na presença de glicosaminoglicanos consitui-se em aspecto importante no estudo de diferentes eventos biológicos. (AU)