Caracterização bioquímica e estrutural do domínio pescoço da BM-V e sua interação com calmodulina e as cadeias leves de 23 e 17kDa

• Processo: 98/10434-6
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 1998
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 2001
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Roy Edward Larson
• Beneficiário: Paula Mendes de Freitas
• Instituição Sede: Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (FMRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Actina | Cadeias Leves | Calcio | Calmodulina | Moisina V | Motivos Iq

Resumo

As miosinas são mecanoenzimas que constituem uma grande superfamília de genes amplamente expressa. As miosinas da classe V possuem na região N-terminal da molécula, um domínio motor ou cabeça que contém os sítios de ligação a actina e ATP; na região C-terminal, um domínio cauda e, entre estes, o domínio pescoço contendo 6 repetições do motivo estrutural IQ que são sítios potenciais para ligação de cadeias leves, calmodulina e cadeias leves tipo essencial de 17 kDa e 23kDa. Estamos propondo neste trabalho investigar e quantificar as propriedades da interação do domínio pescoço com suas cadeias leves. Isso envolverá verificar se existe cooperatividade entre calmodulinas adjacentes, além de realizar estudos de estequiometria e propriedades de ligação da calmodulina em M-V purificada de cérebro de pintainhos e no domínio pescoço expresso em bactéria. (AU)