Participação das proteínas quinases C e A na modulação colinérgica da secreção de insulina em Ilhotas de Langerhans de ratos submetidos a restrição protéica

• Processo: 01/12014-9
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2002
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2004
• Área de conhecimento: Ciências da Saúde - Medicina
• Pesquisador responsável: Everardo Magalhães Carneiro
• Beneficiário: Fabiano Ferreira
• Instituição Sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Carbacol | Hipoproteica | Ilhotas | Insulina | Pkc E Pka | Sinergismo

Resumo

Sabe-se que 50% da insulina secretada no período pós-prandial imediato depende da estimulação colinérgica e que nos diabetes tipo 2, a fase rápida da secreção de insulina é a primeira a desaparecer. Ilhotas de ratos desnutridos também apresentam perfil de secreção de insulina sem o padrão bifásico. Até o momento, pouco se sabe a respeito da regulação autonômica, especialmente da modulação colinérgica da secreção de insulina, em ilhotas de Langerhans de ratos submetidos à restrição protéica. Assim, o presente projeto tem o objetivo de estudar o efeito da desnutrição sobre o sinergismo das proteínas quinases C e A na modulação colinérgica da secreção de insulina em ilhotas isoladas de ratos submetidos à restrição protéica. Para caracterizar o modelo experimental estudado, determinaremos o perfil sérico de aminoácidos essenciais e não essenciais. Avaliaremos a o metabolismo da glicose em presença de carbacol e ativadores das enzimas PKC e PKA, RT-PCR da pró-insulina e das enzimas PKC e PKA, imunohistoquímica e western blotting para PKC e PKA em presença de glicose e carbacol (análogo da acetilcolina). Em seguida, analisaremos, neste modelo experimental a concentração citoplasmática de cálcio em presença de glicose, potássio, metabólitos das vias glicolítica e oxidativa, por agentes potencializadores da via AMPc e por ativadores da proteína quinase C, na presença de carbacol. (AU)