Caracterizacao da atividade proteolitica da hsp65 de mycobacterium leprae.

• Processo: 00/01983-8
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2000
• Data de Término da vigência: 30 de abril de 2002
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Antonio Carlos Martins de Camargo
• Beneficiário: Luciana Juncioni de Arauz
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Enzimas proteolíticas Inibidores Gene hsp65
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Enzimas Proteoliticas | Hsp65 | Inibidores | Mhc Classe I

Resumo

Recentemente, em nosso laboratório, obtivemos a evidência da participação de uma olígopeptidase (EC3.4.24.15) na apresentação de antígenos MHC classe I. O modelo experimental utilizado nessa demonstração utilizou a hsp65 da mycobacterium leprae transfectada em célula animal infectado com M. tuberculosis (Prof. Dr. Célio L. Silva, FMRP-USP). A comprovação desse achado incluíra a verificação se a própria proteína transfectada interfere com a atividade da TOP na célula de apresentação de antígeno. Surpreendentemente, verificamos que a hsp65 possui atividade proteolítica, fato inédito na literatura científica da área. A hsp65, um dos adjuvantes mais eficazes para a imunização contra a tuberculose, é uma proteína de choque térmico de 65 KDa encontrada na membrana celular de Mycobacterium leprae (hsp65). O presente projeto propõe a purificação desta molécula e sua documentação de homogeneidade por SDS- PAGE e espectrometria de massa, além de um estudo sobre a especificidade primária desta enzima. Desta maneira pretendemos correlacionar a atividade enzimática da hsp65 com o seu poder adjuvante. (AU)