Análise da conformação de HSP90 e identificação de sua interação com outras proteínas para compreensão da relação estrutura-função desta chaperone

• Processo: 03/04170-6
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2003
• Data de Término da vigência: 29 de fevereiro de 2008
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Thiago Carlos Cagliari
• Instituição Sede: Associação Brasileira de Tecnologia de Luz Síncrotron (ABTLuS). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 98/12978-3 - Estudo da estabilidade e da via de enovelamento de mioglobina, AP.JP
• Assunto(s): Biologia molecular Estabilidade proteica
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Biologia Molecular | Chaperone | Estabilidade De Proteinas | Heat Shock Protein | Hsp90 | Interacao De Proteinas

Resumo

A função biológica das proteínas depende diretamente de sua conformação estrutural obtida através do processo de enovelamento protéico. Dentro deste contexto, proteínas denominadas genericamente de chaperones desempenham papel fundamental atuando tanto no auxílio ao enovelamento correto de algumas proteínas, como no reenovelamento sob condições de estresse e dissociação de agregados protéicos. As Hsp90 são chaperones que desempenham um papel fundamental no enovelamento, ativação e arranjo de proteínas envolvidas em transdução de sinal, controle do ciclo celular e regulação da transcrição. Apesar de se conhecer alguns dos substratos de Hsp90, as características estruturais e sua relação com a função ainda permanecem desconhecidas. Nosso intuito é estabelecer a relação entre a estrutura das Hsp90 e sua função. Para isto, pretendemos clonar e expressar Hsp90 de três organismos - Xanthomonas axonopodis, cana-de-açúcar e humano - visando à caracterização conformacional: dicroísmo circular, espalhamento de luz a baixo ângulo, calorimetria, fluorescência e ultracentrifugação analítica; e funcional: duplo híbrido, interações proteína-proteína in vitro e in vivo. Com a análise da variação evolutiva entre as proteínas obtidas pelos experimentos acima, pretendemos também obter informações sobre a própria molécula, pois as diferentes seqüências de uma proteína representam os limites conformacionais onde esta se mantém funcional. (AU)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

CAGLIARI, Thiago Carlos. Analise da expressão de chaperonas moleculares em plantas e clonagem, purificação e caracterização inicial das proteinas Hsp100 e Hsp90 de cana-de-açucar. 2009. Tese de Doutorado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia Campinas, SP.