Envolvimento de grupos tiois de hermoglobina na proteção do eritrocito contra agentes oxidantes

Autor(es)

Marcio Alberto Torsoni

• Tipo de documento: Tese de Doutorado
• Imprenta: Campinas, SP.
• Instituição: Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia
• Data de defesa: 1999-04-03

Membros da banca

Satie Hatsushika Ogo; Nilce Correa Meirelles; Sergio Marangoni; Hiroshi Aoyama; Jose Mauro Granjeiro

• Orientador: Satie Hatsushika Ogo

Resumo

Hemoglobinas de várias espécies de vertebrados apresentam capacidade polimerizar-se através da fonnação de pontes de disulfeto. Nestas espécies, a hemoglobina apresenta grupos tióis reativos, os quais levam também a fonnação de pontes de disulfeto mistas com a glutationa. Muitos autores tem relacionado a presença destes grupos tióis na hemoglobina a resistência do animal a hipóxia. Outros estudos tem também relacionado estes grupos a um mecanismo adicional de participação da Hb em processos de proteção celular contra agentes oxidantes. Dentre os grupos de vertebrados, os répteis destacam-se por apresentarem muitas espécies com hemoglobinas ricas em grupos tióis reativos. O jabuti Geochelone carbonaria, pertencente a família Testudinidae, apresenta cerca de 4 SH reativos na hemo gl obina, e um complexo padrão eletroforético, o qual foi demonstrado ser uma consequência da intensa fonnação de disulfetos. Outra espécie pertencente ao mesmo gênero, Geochelone denticulata, apresenta apenas 2 grupos tióis reativosJHb e um padrão eletroforético do hemolisado comparativamente mais simples. Os estudos de susceptibilidade da Hb stripped da 2 espécies a oxidação mostraram que a Hb de G. denticulata é mais susceptível, provavelmente devido ao menor número de grupos tióis reativos na Hb. A modificação da hemoglobina de G. carbonaria por diamida ou GS-SG não induziu significante alteração nas propriedades funcionais da hemoglobina de G. carbonaria. Por outro lado, a susceptibilidade da hemoglobina à oxidação foi sensivelmente alterada pelas mesmas modificações. A peroxidação lipídica da membrana de eritrócitos humanos na presença destas hemoglobinas modificadas ou não, mostraram também que as alterações na molécula induziam a perda da capacidade da hemoglobina de prevenir a peroxidação. O mesmo comportamento não foi observado para a hemoglobina tratada com diamida. Adicionalmente foi determinada a atividade das enzimas que fazem parte do sistema antioxidante das 2 espécies de quelônios. A glutationa peroxidase e a glutationa redutase foram mais ativas na espécie G. denticulata, enquanto que a superóxido dismutase e catalase foram mais ativas na espécie G. carbonaria. A titulação da concentração de GSH no eritrócito de G. carbonaria mostrou que esta é cerca de 2 vezes maior que na espécie G. denticulata. Portanto, a espécie G. carbonaria apresenta maior poder redutor no interior do eritrócito e a presença de tióis reativos na hemoglobina pode ser um mecanismo adicional de proteção celular (AU)

• Processo FAPESP: 96/08987-1 - Envolvimento de grupos sulfidrílicos de hemoglobina na proteção do eritrócito contra agentes oxidantes
• Beneficiário: Marcio Alberto Torsoni
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado