Busca por polipeptídeos bioativos derivados da degradação do cininogênio, fibrinogênio e fibronectina pela bothropasina e Bothrops protease A.

Autor(es)

Cristiane Castilho Fernandes da Silva

• Tipo de documento: Dissertação de Mestrado
• Imprenta: São Paulo.
• Instituição: Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Ciências Biomédicas (ICB/SDI)
• Data de defesa: 2017-01-12

Membros da banca

Fernanda Calheta Vieira Portaro; Maisa Splendore Della Casa; Geraldo Santana Magalhães

• Orientador: Fernanda Calheta Vieira Portaro

Resumo

Estudamos a ação das proteases bothropasina e Bothrops protease A, do veneno da serpente Bothrops jararaca, sobre o fibrinogênio (FBG), fibronectina (FN) e cininogênio (HK), como ferramenta para geração de peptídeos bioativos. As sequências primárias dos produtos de digestão foram identificadas por espectrometria de massas, com as buscas direcionadas por peptídeos em comum gerados pelas duas proteases. Foram encontradas oito sequências em comum provenientes do FBG e onze, da FN. Apenas a bothropasina clivou o HK, liberando desArg9BK. Foram sintetizados peptídeos derivados do FBG (FBG1-6) e da FN (FN1-4), além de des-Arg9-BK. Oito peptídeos apresentam potencial atividade antiangiogênica predita in silico. Observamos a inibição da elastase (28-20%) causada por FBG1-2-5-6. A melhor inibição da trombina foi de 17%, por FBG1. Contudo, a maioria dos peptídeos intensificou sua atividade. Por fim, este trabalho sugere que as proteases de veneno de serpentes podem ser usadas como ferramentas para processar componentes do plasma, visando à busca por peptídeos bioativos. (AU)

• Processo FAPESP: 14/02788-7 - Caracterização de polipeptídeos moduladores de angiogênese derivados da degradação de cininogênio e fibrinogênio pela Bothropasina
• Beneficiário: Cristiane Castilho Fernandes da Silva
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado