CV Lattes
Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). Instituto Butantan (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Licenciatura e Bacharelado em Ciências Biológicas pela Universidade Ibirapuera (2001). Mestrado em Biologia Molecular (2004) e Doutorado em Ciências pela Universidade Federal de São Paulo - UNIFESP. Pós doutorado pela Universidade Federal de Minas Gerais - UFMG (2009) e pelo Instituto Butantan (2012). Atua na área de Bioquímica com ênfase em desenvolvimento de biofármacos principalmente nos temas: Coagulação e Câncer; Expressão de Colágeno e Cicatrizantes. Possui 1 patente na área de Biotecnologia aplicada a saúde. Experiência em Gestão de projetos biotecnológicos que resultem em patentes e Desenvolvimento de Ensaios Pré-clínicos. Especialista em Gestão da Inovação. Atualmente dedicada a Gestão do Hospital Vital Brazil no Instituto Butantan. (Fonte: Currículo Lattes)
| Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o(a) pesquisador(a) |
| Mais itensMenos itens |
| TITULO |
| Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ): |
| Mais itensMenos itens |
| VEICULO: TITULO (DATA) |
| VEICULO: TITULO (DATA) |
O LOPAP é uma lipocalina, ativadora de protrombina produzido na forma recombinante. Trata-se de uma serino protease de 21 kDa, que possui sua atividade aumentada por cálcio. Peptídeos derivados da seqüência do LOPAP estão em desenvolvimento no Laboratório de Bioquímica e Biofísica. Resultados de estudos iniciais com a Lipocalina denominada LOPAP e com peptídeos derivados desta molécula mo…
Um inibidor de FXa foi obtido na forma recombinante, utilizando uma biblioteca de cDNA construída a partir das glândulas salivares do carrapato Amblyoma cajennense. O inibidor além de prolongar os tempos de coagulação de testes que medem a hemostasia global, também, em dados preliminares mostrou induzir uma resposta apoptótica sobre células de melanoma murino, sem produzir efeito sobre cé…
Venenos de serpentes do gênero Bothrops possuem proteínas com atividade procoagulantes (ativadores de protrombina e de FX) e fibrinolíticas. Recentemente em nosso laboratório caracterizamos 2 metaloproteases, uma com atividade ativadora de protrombina de B. erythromelas (berythrom) e outra fibrinolítica de B. brazili, que embora inibidas por quelantes de cálcio e por soro antibotrópico, s…
| 4 | Bolsas no país concluídas |
| Processos vinculados | |