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Sociedade Brasileira de Biofísica (SBBf) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Antonio José da Costa Filho received a Bachelor degree in Physics from the University of São Paulo (USP) in 1994. After that he started his Graduate program in the same university, concluding his Masters in 1996. His PhD project was developed both in São Carlos, under the supervision of Prof. Otaciro Nascimento, and in Ithaca (USA), where he spent 3 years as a visiting graduate student at Cornell University, working under Prof. Jack Freed´s supervision. During his PhD, Prof. Antonio Costa worked on the development of new electron magnetic resonance methods for the study of: (1) lipid-protein interactions, (2) the dynamic structure of lipid membranes, and (3) metal centers in protein structure. In 2001 he received his PhD degree in Physics from the University of São Paulo and started working as an Assistant Professor at USP (Campus São Carlos). He is currently Full Professor at USP-Ribeirão Preto and his research interests involve the investigation of interactions between biomolecules with emphasis on how the interaction between proteins and their ligands (substrates, inhibitors, and membranes) can lead to modulation of the protein function. More recently, he also got interested in the structural behavior of proteins involved in the unconventional secretory pathways of the cell, in particular the so-called Golgi Reassembly and Stacking Proteins (GRASPs). To accomplish those objectives his group makes use of a combined and interdisciplinary approach of experimental techniques, such as magnetic resonance, circular dichroism, and microcalorimetry. He has received several awards for his teaching skills as well as for contributions to his specific field of scientific interest. He is a Young Affiliate Alumnus of the Brazilian Academy of Sciences and of the World Academy of Sciences, former member and coordinator of the Advisory Committee of the Brazilian National Science Foundation (CNPq) on Biophysics/Biochemistry/Physiology/Pharmacology/Neurosciences, current President of the Brazilian Biophysical Society, and director of the Ribeirão Preto Institute for Advanced Studies of the University of São Paulo. (Fonte: Currículo Lattes)
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O XLIX Congresso da Sociedade Brasileira de Biofísica terá em sua programação 14 sessões temáticas de 2 h de duração cada, 4 plenárias e 2 sessões de pôsteres, além de cerimônias de abertura e encerramento. As sessões temáticas acontecerão paralelamente em 2 salas, cobrindo amplo espectro experimental e teórico de interesse da Biofísica em geral. O grupo de palestrantes convidados conta c…
O surgimento da diversidade e complexidade da vida tem sido facilitado pela comunicação intercelular, que conta com a participação central de um mecanismo altamente conservado conhecido como via de secreção convencional. Esta via envolve a secreção de proteínas contendo um peptídeo sinal através da rota retículo endoplasmático-complexo de Golgi-destino final. Embora algumas questões perma…
O surgimento da diversidade e complexidade da vida tem sido facilitado pela comunicação intercelular, que conta com a participação central de um mecanismo altamente conservado conhecido como via de secreção convencional. Esta via envolve a secreção de proteínas contendo um peptídeo sinal através da rota retículo endoplasmático-complexo de Golgi-destino final. Embora algumas questões perma…
O XLVIII Congresso da Sociedade Brasileira de Biofísica terá em sua programação 14 sessões temáticas de 2 h de duração cada, 4 plenárias e 3 sessões de pôsteres, além de cerimônias de abertura e encerramento. As sessões temáticas acontecerão paralelamente em 2 salas, cobrindo amplo espectro experimental e teórico de interesse da Biofísica em geral. O grupo de palestrantes convidados conta…
Domínios de baixa complexidade (LCDs) são sequências de resíduos de aminoácidos com características estruturais peculiares e ainda pouco exploradas dentro da bioquímica e biofísica molecular. Sua dinâmica de interação é pouco conhecida, bem como suas funções, toxicidade e persistência durante a evolução. Sabe-se, porém, que, se usados como adesivos moleculares em proteínas (chamadas, entã…
O XLIV Congresso da Sociedade Brasileira de Biofísica terá em sua programação 16 sessões temáticas de 2 h de duração cada, 4 plenárias e 2 sessões de pôsteres, além de cerimônias de abertura e encerramento. As sessões temáticas acontecerão paralelamente em 2 salas, cobrindo amplo espectro experimental e teórico de interesse da Biofísica em geral. O grupo de palestrantes convidados conta c…
As proteínas de empilhamento e reagrupamento do Golgi (GRASPs) são proteínas periféricas associadas à membrana, inicialmente identificadas por seu papel na reorganização das cisternas do Golgi. Mais recentemente, foram implicadas na secreção proteica não convencional (UPS), uma via essencial para a homeostase celular e respostas ao estresse. No entanto, os mecanismos moleculares precisos …
O presente projeto tem como objetivo realizar uma análise estrutural detalhada e investigar o mecanismo de ancoramento das proteínas da família Transmembrane emp24 domain-containing (TMEDs), com ênfase na TMED10 humana. Essas proteínas transmembranares desempenham um papel fundamental na via clássica de secreção, regulando o tráfego molecular entre o retículo endoplasmático (RE) e o compl…
Separação de fase líquido-líquido (do inglês liquid-liquid phase separation - LLPS) é um fenômeno bastante conhecido e usado em áreas como físico-química de polímeros, ciências e engenharia de materiais. Na LLPS, uma separação de fase termodinamicamente favorável dá origem a gotas líquidas ricas em um soluto (fase densa) que ficam dispersas em uma fase líquida diluída. Em Biologia Celular…
GRASPs, uma família de proteínas periféricas de membrana, foram inicialmente reconhecidas como fatores essenciais na reconstituição das cisternas do Golgi após eventos mitóticos. Mais recentemente, seu envolvimento em vias não-convencionais de secreção de proteínas (UPS) tem se destacado como um aspecto mais significativo do que seu papel como fatores estruturais do Golgi. A UPS tem receb…
Uma das etapas cruciais em estudos de estrutura, dinâmica e função de proteínas está na obtenção de amostra em quantidade e qualidade suficientes para os experimentos planejados. Quando se trata de produção de construções diversas de proteínas (por exemplo, com a inserção de domínios de baixa complexidade nas regiões N e C terminais de uma dada proteína), um dos objetivos centrais do pres…
Comunicação intercelular, facilitada pela via de secreção convencional, desempenhou um papel fundamental na evolução da diversidade e complexidade da vida. Esta via, envolvendo a secreção de proteínas contendo peptídeos sinalizadores, tem sido estudada há muito tempo, embora descobertas recentes tenham desafiado a ideia de uma única rota de secreção. A secreção não convencional de proteín…
A descoberta e o desenvolvimento de proteínas fototóxicas capazes de produzir espécies reativas de oxigênio permitiram o emprego de fotossensibilizadores geneticamente codificados (PS) como dispositivos ativados por luz. A geração induzida pela luz de espécies reativas de oxigênio por compostos cromogênicos tem sido usada para inativação de específica moléculas e morte celular. MiniSOG é …
As células eucarióticas possuem um complexo e altamente regulado sistema de secreção capaz de lidar com até 30% de seu proteoma. Uma subfamília das proteínas da matriz Golgi conhecidas como Golgi Reassembly and Stacking Proteins (GRASP), que são atores essenciais na via não convencional de secreção induzida por estresse (UPS), também se mostrou fundamental para a dinâmica do Golgi durante…
As fosfatases alcalinas são uma classe de enzimas que catalisam a hidrólise de fosfomonoésteres, produzindo fosfato. Em humanos, quatro fosfatases alcalinas foram identificadas até o momento. Nos mamíferos, essa enzima pode estar associada a distúrbios genéticos que levam a diferentes níveis de falha óssea e mineralização patológica dos vasos sanguíneos. Devido à sua relevância biológica,…