Modificação e caracterização de CDtrodo de ouro com monocamada de tiol e proteína de T. cruzi

Resumo

A doença de Chagas tem sido propagada por meio de sangue e seus derivados. Com isso uma metodologia que possa identificar se o doador de sangue não está contaminado com a tal doença, ainda que em níveis bastante baixos, é de suma importância para a saúde pública. As proteínas parcialmente purificadas de Trypanosoma cruzi (T. cruzi) e proteína recombinante Tc85 têm sido empregadas no grupo de pesquisa para o desenvolvimento de imunossensores. Tais proteínas imobilizadas em superfície de eletrodos amperométricos interagem com anticorpos anti-T. cruzi presentes em soros positivos para Chagas e então a reação de afinidade tem sido monitorada empregando uma enzima marcadora (peroxidase – anti-IgG humana) em meio de iodeto de potássio e peróxido de hidrogênio. As monocamadas auto-organizadas (SAMs) vêm sendo empregadas para imobilização de biomoléculas devido à simplicidade de preparação, estabilidade, reprodutibilidade e possibilidade de produzir estruturas altamente ordenadas. A voltametria cíclica e a espectroscopia na região do infravermelho são importantes ferramentas para estudos de caracterização das propriedades das monocamadas empregadas na modificação química de eletrodos amperométricos. No presente projeto propomos modificar a superfície de eletrodos de ouro confeccionados a partir de discos compactos graváveis (CD-Rs) com 4-(Metilmercapto)benzaldeído (SBZA) e imobilizar a proteína Tc85. Cada etapa da modificação do eletrodo será investigada por medidas de voltametria cíclica empregando sistema ferro/ferricianeto e por espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier. (AU)