Análise da evolução de proteínas sensores na família de transportadores de amônia (AMT)

Resumo

Recentemente, evidenciou-se que a fusão do domínio AMT com domínios citoplasmáticos, dotados de atividade de histidina-quinase, resultou na perda de sua função como transportador, transformando-se em um sensor específico para os níveis externos de amônia/amônio. Esse processo desempenha um papel crucial na fixação de nitrogênio conduzida por microrganismos, sendo fundamental nos ciclos biogeoquímicos e na sustentabilidade dos ecossistemas. No entanto, o impacto da conversão do transportador de amônia em um novo receptor e regulador do metabolismo de amônio ainda não foi descrito. Neste estudo, temos como objetivo explorar a diversidade na composição dos domínios de proteínas da superfamília AMT/Mep/Rh. Buscaremos compreender como a evolução da fusão desses transportadores com outros domínios influenciou a captação e percepção de amônia/amônio, ao mesmo tempo em que investigamos as taxas de evolução das proteínas fusionadas. Esse aspecto será abordado por meio da combinação da análise comparativa de genomas e da utilização de simulações de dinâmica molecular. Buscaremos identificar sistematicamente fusões de domínios AMT com proteínas de transdução de sinal, mapeando sua trajetória evolutiva na árvore filogenética dos AMTs. Essa abordagem permitirá classificar os AMTs fusionados, inferindo a evolução da conversão de transportadores em transceptores (sensores). Por fim, por meio de simulações de dinâmica molecular, avaliaremos a capacidade de membros representativos fusionados atuarem como transportadores.