Busca avançada
Ano de início
Entree
(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Biochemical and biophysical properties of a metagenome-derived GH5 endoglucanase displaying an unconventional domain architecture

Texto completo
Autor(es):
Mostrar menos -
Pimentel, Agnes C. ; Ematsu, Gabriela C. G. ; Liberato, Marcelo V. ; Paixao, Douglas A. A. ; Franco Cairo, Joao Paulo L. ; Mandelli, Fernanda ; Tramontina, Robson ; Gandin, Cesar A. ; de Oliveira Neto, Mario ; Squina, Fabio M. ; Alvarez, Thabata M.
Número total de Autores: 11
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: International Journal of Biological Macromolecules; v. 99, p. 384-393, JUN 2017.
Citações Web of Science: 4
Resumo

Endoglucanases are key enzymes in the degradation of cellulose, the most abundant polymer on Earth. The aim of this work was to perform the biochemical and biophysical characterization of CelE2, a soil metagenome derived endoglucanase. CelE2 harbors a conserved domain from glycoside hydrolase family 5 (GH5) and a C-terminal domain with identity to Calx-beta domains. The recombinant CelE2 displayed preference for hydrolysis of oat beta-glucan, followed by lichenan and carboxymethyl cellulose. Optimum values of enzymatic activity were observed at 45 degrees C and pH 5.3, and CelE2 exhibited considerable thermal stability at 40 degrees C for up to 360 min. Regarding the cleavage pattern on polysaccharides, the release of oligosaccharides with a wide degree of polymerization indicated a characteristic of endoglucanase activity. Furthermore, the analysis of products generated from the cleavage of cellooligosaccharides suggested that CelE2 exhibited transglycosylation activity. Interestingly, the presence of CaCl2 positively affect CelE2, including in the presence of surfactants. SAXS experiments provided key information on the effect of CaCl2 on the stability of CelE2 and dummy atom and rigid-body models were generated. To the best of our knowledge this is the first biochemical and biophysical characterization of an endoglucanase from family GH5 displaying this unconventional modular organization. (C) 2017 Elsevier B.V. All rights reserved. (AU)

Processo FAPESP: 14/12861-3 - Caracterização bioquímica de uma celulase da família 5 de origem metagenômica e determinação do potencial de aplicação biotecnológica
Beneficiário:Agnes Cristina Pimentel
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Processo FAPESP: 10/11469-1 - Desenvolvimento de uma biblioteca de enzimas a partir de metagenoma de solo
Beneficiário:Thabata Maria Alvarez
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Processo FAPESP: 14/04105-4 - Caracterização estrutural e funcional de novas celulases com foco na relação entre domínios catalíticos e CBMs
Beneficiário:Marcelo Vizoná Liberato
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 14/06923-6 - Recalcitrância da biomassa de cana-de-açúcar: fundamentos relacionados à formação da parede celular, ao pré-tratamento e à digestão enzimática, aplicados no desenvolvimento de novos modelos de biorrefinarias
Beneficiário:Andre Luis Ferraz
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Temático
Processo FAPESP: 16/01926-2 - Influência de um domínio acessório nas características bioquímicas e estruturais da celulase CelE2
Beneficiário:Agnes Cristina Pimentel
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Mestrado
Processo FAPESP: 08/58037-9 - Geração de biblioteca para conversão enzimática de biomassa a partir de metagenoma do solo
Beneficiário:Fábio Márcio Squina
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Apoio a Jovens Pesquisadores