| Texto completo | |
| Autor(es): |
Paulo Roberto Martins Bonilha
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Vivian Menocci
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Antonio José Goulart
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Maria de Lourdes Teixeira de Moraes Polizeli
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Rubens Monti
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Número total de Autores: 5
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| Afiliação do(s) autor(es): | [1] Universidade Estadual Paulista 'Júlio de Mesquita Filho'. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica e Química Tecnológica - Brasil
[2] Universidade Estadual Paulista 'Júlio de Mesquita Filho'. Faculdade de Ciências Farmacêuticas. Departamento de Alimentos e Nutrição - Brasil
[3] Universidade Estadual Paulista 'Júlio de Mesquita Filho'. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica e Química Tecnológica - Brasil
[4] Universidade Estadual Paulista 'Júlio de Mesquita Filho'. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica e Química Tecnológica - Brasil
[5] Universidade Estadual Paulista 'Júlio de Mesquita Filho'. Instituto de Química. Departamento de Bioquímica e Química Tecnológica - Brasil
Número total de Afiliações: 5
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| Tipo de documento: | Artigo Científico |
| Fonte: | Brazilian Journal of Microbiology; v. 37, n. 3, p. 317-323, 2006-09-00. |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica |
| Assunto(s): | Enzimas Ciclodextrinas Glicosiltransferases |
| Resumo | |
Ciclodextrina glicosiltransferase (EC 2.4.1.19) é uma enzima que produz ciclodextrinas a partir de amido via transglicosilação intramolecular. Uma cepa de Bacillus alcalofílico, isolada de cascas de mandioca, foi identificada como Bacillus licheniformis. A produção de CGTase por esta cepa foi melhor quando amido de batata foi utilizado como fonte de carbono, seguido por amido de mandioca e amilopectina. Glicose e amilose, por outro lado, atuaram como repressor de síntese desta enzima. Quando o cultivo foi suplementado com íons sódio e teve o pH ajustado entre 6,0 e 9,0, o microrganismo manteve a capacidade de crescimento e de produção da enzima. Este dado é interessante pois contraria o conceito de que microrganismos alcalofílicos não apresentam crescimento nesta faixa de pH. Após ultrafiltração-centrifugação, uma proteína de 85,2 kDa com atividade de CGTase foi isolada. Esta proteína foi identificada em placas contendo amido e fenolftaleína. A determinação da temperatura ótima mostrou atividades mais elevadas em 25ºC e 55ºC, indicando a possível presença de mais de uma CGTase no filtrado de cultura. Valores de Km e Vmax foram 1,77 mg/mL e 0,0263 U/mg proteína, respectivamente, usando amido de batata como substrato. (AU) | |
| Processo FAPESP: | 02/09889-6 - Isolamento de bacterias de solo produtoras de enzima ciclodextrina glucosiltransferase. |
| Beneficiário: | Vivian Menocci |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Iniciação Científica |