Caracterização dos mecanismos de ação da proteína CspC na manutenção da viabilidade e na resposta de Caulobacter crescentus a estresses

Resumo

Proteínas contendo o domínio estrutural "cold shock domain" (CSD) estão distribuídas nos três domínios da vida. O CSD é um domínio de ligação a RNA, ssDNA e dsDNA e muitas das funções destas proteínas são mediadas através de ligação a ácidos nucléicos. Muitas funções vêm sendo atribuídas para os diversos ortológos destas proteínas em diferentes bactérias: RNA chaperones, aumento da adaptação ao choque frio, fase estacionária, carência nutricional e congelamento, sensibilidade a UV, condensação do cromossomo e inibição da replicação. Em C. crescentus, uma alfa-proteobactéria, oligotrófica, não patogênica, os níveis das proteínas CspC e CspD, que contêm dois CSDs, aumentam apenas durante a fase estacionária. A ausência de cspC provoca sensibilidade a baixa temperatura, a peróxido de hidrogênio e a superóxidos, e provoca também queda severa na viabilidade em fase estacionária e morfologia alterada. Sobre a regulação de cspC foi constatado que apresenta uma regulação transcricional dependente de sigJ e oxyR, e uma autoregulação positiva, que pode se dar por meio de estabilização de seu próprio mRNA. Visto a importância de cspC para a manutenção da viabilidade da célula, neste projeto propõe-se o estudo de alvos regulatórios de cspC por meio de análise transcricional global, para definir seu envolvimento com a manutenção da viabilidade celular. Ainda, pretende-se estudar os mecanismos moleculares de cspC na regulação destes genes e definir os resíduos importantes para a função de CspC. Espera-se assim identificar os mecanismos de ação de cspC na manutenção da viabilidade celular e na resposta a estresses em C. crescentus.