Prospecção e caracterização de serino peptidases carboxílicas e glutâmico peptidases de bactérias isoladas a partir do sistema de compostagem do Zoológico de São Paulo.

Resumo

As enzimas proteolíticas estão amplamente distribuídas em todos os organismos e desempenham diversas funções essenciais a estes. Atualmente são reconhecidos sete grupos de proteases (serino-, cisteíno-, aspártico-, metalo-, treonino-, glutâmico peptidases e asparagino peptídeo liases) que são classificados de acordo com o seu mecanismo catalítico. Dentre as proteases carboxílicas que atuam em pH ácido, as principais são: aspártico peptidases, serino peptidases carboxílicas e glutâmico peptidases. Enquanto as aspártico peptidases são amplamente conhecidas e estudadas, os outros dois grupos de proteases carboxílicas são relativamente novos e ainda pouco estudados. As serino peptidases carboxílicas apresentam um único domínio com configuração do tipo subtilisina e tríade catalítica composta pelas cadeias laterais de serina, ácido glutâmico e ácido aspártico (S-E-D), sendo encontradas em diversos organismos, principalmente em bactérias. Já as glutâmico peptidases apresentam díade catalítica formada por ácido glutâmico e glutamina (E-Q) e estrutura única entre as proteases formada por um b-sanduíche de folhas b antiparalelas. A maioria das glutâmico peptidases conhecidas até o momento foram isoladas de fungos e apesar de existirem também em bactérias foram ainda pouco exploradas nestas. Neste projeto, pretende-se prospectar, isolar e caracterizar novas serino peptidases carboxílicas e glutâmico peptidases explorando as coleções de bactérias que crescem em pH ácido, isoladas a partir do processo de compostagem do Zoológico de São Paulo, bem como realizar a expressão recombinante destas proteases. A descoberta de novas proteases destes grupos em bactérias irá prover informações básicas importantes sobre estas enzimas e também suas possíveis aplicações biotecnológicas.