Utilizacao de analogos de triptofano para o estudo de interacoes de proteinas.

• Processo: 99/10995-0
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de fevereiro de 2000
• Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2003
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Shaker Chuck Farah
• Beneficiário: Shaker Chuck Farah
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Tropomiosina Proteínas Fluorescência
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Analogos De Triptofano | Cofilina | Fluorescencia | Proteinas | Tropomiosina

Resumo

Estamos utilizando uma combinação de proteínas recombinantes contendo aminoácidos modificados, técnicas espectroscópicas e ensaios bioquímicos para compreender a estrutura, estabilidade, mudanças conformacionais e interações de proteínas. Os sinais espectroscópicos de aminoácidos modificados incorporados em proteínas recombinantes ser detectados em sistemas complexos contendo grandes quantidades de outras proteínas. Esta estratégia está sendo aplicada para estudar vários sistemas complexos multiproteicos em nosso laboratório incluindo as interações entre tropomiosina, troponina e actina (proteínas reguladoras de contração muscular) e entre actina e cofilina (um regulador da plasticidade do citoesqueleto citoplasmático e nuclear). Nesta mesma linha, estamos produzindo mutantes da proteína triptofanil-tRNATrp sintetase numa tentativa de desenvolver novas cepas bacterianas que tenham a capacidade de incorporar novos análogos detriptofano em proteínas recombinantes, análogos cujos propriedades fluorescentes são diferentes daqueles atualmente disponíveis. (AU)