| Processo: | 06/56521-5 |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |
| Data de Início da vigência: | 01 de novembro de 2006 |
| Data de Término da vigência: | 31 de outubro de 2008 |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia |
| Pesquisador responsável: | Sandro Roberto Marana |
| Beneficiário: | Sandro Roberto Marana |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Município da Instituição Sede: | São Paulo |
| Assunto(s): | Muramidase Especificidade Enzimas beta-Glicosidases |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Beta-Glicosidases | Enzimas | Especificidade | Lisozimas | Ph Otimo |
Resumo
O objetivo geral deste projeto é identificar e analisar as bases moleculares da determinação da especificidade enzimática pelo substrato e da modulação da atividade catalítica das enzimas pelo pH. Serão usadas como modelos experimentais uma beta-glicosidase (Sfbgli50) e duas lisozimas (Lys1 e Lys2). A Sfbgli5O será submetida a mutagênese sítio-dirigida, expressa como proteína recombinante em bactérias e caracterizada em experimentos de cinética enzimática a fim de serem identificados resíduos do seu sítio ativo que interagem com o substrato e também de ser evidenciada uma interdependência entre estas interações. A Sfbgli50 também será submetida a mutagênese aleatória a fim de serem localizados resíduos envolvidos na modulação do seu pH ótimo. A estrutura cristalográfica de Lys1 e Lys2 serão determinadas a partir de dados de difração de raios-X (já coletados). A análise estrutural destas enzimas e sua comparação com outras lisozimas poderá revelar fatores envolvidos na determinação do pH ótimo ácido de Lys1 e Lys2. (AU)
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