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Bases moleculares das propriedades catalíticas das enzimas

Processo: 06/56521-5
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de novembro de 2006 - 31 de outubro de 2008
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Sandro Roberto Marana
Beneficiário:Sandro Roberto Marana
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Lisozimas  Especificidade  Enzimas  beta-Glicosidases 

Resumo

O objetivo geral deste projeto é identificar e analisar as bases moleculares da determinação da especificidade enzimática pelo substrato e da modulação da atividade catalítica das enzimas pelo pH. Serão usadas como modelos experimentais uma beta-glicosidase (Sfbgli50) e duas lisozimas (Lys1 e Lys2). A Sfbgli5O será submetida a mutagênese sítio-dirigida, expressa como proteína recombinante em bactérias e caracterizada em experimentos de cinética enzimática a fim de serem identificados resíduos do seu sítio ativo que interagem com o substrato e também de ser evidenciada uma interdependência entre estas interações. A Sfbgli50 também será submetida a mutagênese aleatória a fim de serem localizados resíduos envolvidos na modulação do seu pH ótimo. A estrutura cristalográfica de Lys1 e Lys2 serão determinadas a partir de dados de difração de raios-X (já coletados). A análise estrutural destas enzimas e sua comparação com outras lisozimas poderá revelar fatores envolvidos na determinação do pH ótimo ácido de Lys1 e Lys2. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
CANCADO, F. C.; EFFIO, P. CHIMOY; TERRA, W. R.; MARANA, S. R. Cloning, purification and comparative characterization of two digestive lysozymes from Musca domestica larvae. Brazilian Journal of Medical and Biological Research, v. 41, n. 11, p. 969-977, NOV 2008. Citações Web of Science: 17.

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