Hysteretic behavior of proprotein convertase 1/3 (PC1/3).

• Processo: 11/14841-1
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2011
• Data de Término da vigência: 29 de fevereiro de 2012
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Vitor Marcelo Silveira Bueno Brandão de Oliveira
• Beneficiário: Vitor Marcelo Silveira Bueno Brandão de Oliveira
• Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Peptídeo hidrolases Hysteresis
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Hysteresis | Hysteretic enzyme | Pc1 | Prohormone convertase | 3 prohormone convertase | Proteases

Resumo

A proproteínas convertase (PCs) são proteases dependentes de cálcio responsáveis pelo processamento de proteínas precursoras em suas formas ativas em eucariotos. A PC1 / 3 é uma enzima crucial desta família que participa na maturação proteolítica de pró-hormônios e neuropeptídeos dentro da via secretora regulada. Neste trabalho demonstramos que a proproteína convertase 1/3 (mPC1 /3) tem uma fase de latência de ativação para hidrolise de substratos que podem ser interpretadas como um comportamento histerético da enzima para a hidrólise. Esta é uma observação sem precedentes nas peptidases, mas é frequente em enzimas de regulamentação com relevância fisiológica. A fase lag da mPC1 /3 é dependente de substratoe da concentração de cálcio e pH. Este comportamento histerético pode ter implicações nos processos fisiológicos em que a PC1 /3 participa e pode ser considerado um passo adicional no controle de processos amadurecimento de hormônios como, por exemplo, a transformação da pró-insulina. (AU)