Intermediate Tyrosyl Radical and Amyloid Structure in Peroxide-Activated Cytoglobin

• Processo: 15/17564-0
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de novembro de 2015
• Data de Término da vigência: 30 de abril de 2016
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Radiologia e Fotobiologia
• Pesquisador responsável: Iseli Lourenço Nantes Cardoso
• Beneficiário: Iseli Lourenço Nantes Cardoso
• Instituição Sede: Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH). Universidade Federal do ABC (UFABC). Ministério da Educação (Brasil). Santo André , SP, Brasil
• Assunto(s): Peróxidos Ressonância paramagnética eletrônica
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: citoglobina | dicroismo circular magnético | epr | hemoproteínas | Peróxidos | tirosil | Radicais Livres e Espécies Eletronicamente Excitadas

Resumo

Nós caracterizamos o mecanismo de peroxidase de citoglobina cérebro de rato recombinante (Cygb) desafiada por peróxido de hidrogênio, terc-butil-hidroperóxido e por cumeno hidroperóxido. O mecanismo de peroxidase de Cygb é semelhante ao da mioglobina. Cygb desafiado por peróxido de hidrogênio é convertido em um Fe4+ oxoferril pi cation, que é convertido em Fe4+ oxoferril e radical tirosil detectado por ressonância paramagnética eletrônica contínua e indiretamente pelo captador de spin 3,5-dibromo-4-sulfonato nitrosobenzeno. Quando os peróxidos orgânicos são utilizados como substratos em tempos de reação iniciais, e dado um excesso de peróxido de presente, os sinais de RPE dos correspondente radicais peroxilo precedem os do radical tirosilo. Este resultado é consistente com a utilização de peróxido como um agente redutor para a reciclagem das espécies de alta valência da Cygb . Além disso, verificou-se que a oxidação da Cygb por peróxidos conduz à formação de fibrilas amilóides. Este resultado sugere que Cygb possivelmente participa no desenvolvimento de doenças degenerativas; nossos resultados também suportam o possível papel biológico de Cygb relacionada com a atividade peroxidase. (AU)