Microespectroscopia FT-IR de cartilagem de orelha de rato

• Processo: 16/07364-6
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2016
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2016
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Morfologia - Citologia e Biologia Celular
• Pesquisador responsável: Benedicto de Campos Vidal
• Beneficiário: Benedicto de Campos Vidal
• Instituição Sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Orelha Cartilagem Colágeno
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: anisotropias ópticas | Cartilagem | colageno | Ft-Ir | gag | Orelha | Matriz Extraceleular

Resumo

A cartilagem de orelha de rato foi estudada usando-se microespectroscopia ao infravermelho por transformada de Fourier (FT-IR) para expandir o conhecimento atual estabelecido para tipos de cartilagem relativamente mais complexos. Foi efetuada comparação dos espectros de FT-IR da matriz extracelular (ECM) da cartilagem de orelha com dados publicados para a cartilagem articular, padrões de colágeno II e condroitin sulfato 4, bem como de feixes de colágeno dérmicos contendo colágeno do tipo I com colágeno do tipo II. Glicosaminoglicanos ácidos (GAGs) da ECM da cartilagem de orelha foram revelados por histoquímica bem como por redução na altura de bandas espectrais (1140-820 cm-1)de FT-IR na ECM após digestão por hialuronidase testicular. Embora a cartilagem de orelha seja menos complexa que a cartilagem articular, foi ela demonstrada como contendo componentes da ECM com orientação macromolecular demonstrada por microscopia de polarização. Colágeno do tipo II e GAGs, que desempenham papel estrutural no estéreo-arranjo da cartilagem da orelha, contribuem para seu espectro de FT-IR. De modo semelhante a cartilagem articular, a cartilagem da orelha mostrou que proteoglicanos contribuem para a região espectral da amida I do colágeno, um achado que não recomenda esta região para propósitos de quantificação de colágeno do tipo II. Diferindo da cartilagem articular, a vibração de estiramento simétrico de grupos -SO3- em 1064 cm-1 apareceu sub-representada no perfil espectralde FT-IR da cartilagem de orelha. Uma vez que a banda correspondente a vibração de estiramento anti-simétrico de grupos -SO3- (1236-1225 cm-1) se sobrepôs a das bandas de amida III, ela não é recomendada para a avaliação da contribuição de -SO3- ao espectro de FT-IR da ECM da cartilagem de orelha. Ao invés disso, um pico (ou ombro) em 1027-1016 cm-1 poderia ser melhor considerado para tal intento. Razões de amida I/amida II aqui calculadas e dados da literatura sugerem que complexos proteicos da ECM da cartilagem de orelha estejam arranjados com uma conformação helicoidal inferior a do colágeno puro do tipo II. Os resultados presentes poderão motivar estudos adicionais sobre este tecido em condições patológicas ou estados experimentais que envolvam a cartilagem de orelha. (AU)