Efeitos da imobilização nas propriedades catalíticas de duas lipases de Fusarium verticillioides: melhoramento da estabilidade, hidrólise, transesterificação e enantiosseletividade

• Processo: 18/02621-6
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2018
• Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2018
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Maria de Lourdes Teixeira de Moraes Polizeli
• Beneficiário: Maria de Lourdes Teixeira de Moraes Polizeli
• Instituição Sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Lipase Purificação Imobilização de enzimas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Dha | Epa | Fusarium verticillioides | Immobilization | lipase | Purification | Imobilização enzimática

Resumo

As lipases de Fusarium verticillioides foram purificadas em um método de "cascata" utilizando octadecil Sepabeads e resina de octil Sepharose, o que levou ao isolamento de duas proteínas com atividades lipolíticas. Lip 1 foi purificada após adsorção de octil Sepharose apresentando 30,3 kDa e, Lip 2 apresentou 68,0 kDa após adsorção de octadecil. Estes processos de imobilização resultaram em um aumento de 3 vezes na atividade de cada enzima imobilizada. Essas enzimas apresentaram pH ótimo de 5,0 e 6,0, respectivamente, e temperatura ótima de 40°C. As enzimas purificadas foram termoestáveis a 40°C e ambas permaneceram com mais de 50% de sua atividade na faixa de pH de 5,0 a 7,0, com 180 min de incubação. A hidrólise do óleo de sardinha apresentou maior relação EPA / DHA. No que se refere à reação de etanólise, Lip 2 mostrou maior conversão (5,5%) e ambas as lipases mostraram atividade na liberação dos enantiômeros S a partir de ácido 2-O-butiril-2-fenilacético (ácido mandélico butílico) e hidrólise de HPBE. O Lip 2 também demonstrou capacidade de transesterificação. Essas aplicações tornaram essas enzimas atraentes para aplicações industriais. (AU)