Análise funcional e estrutural de eIF-5A selvagem e mutadas

• Processo: 07/53803-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2007
• Data de Término da vigência: 31 de janeiro de 2010
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Sandro Roberto Valentini
• Beneficiário: Camila Arnaldo Olhê Dias
• Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCFAR). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil
• Assunto(s): Biossíntese de proteínas RNA mensageiro
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Dys 1 | Ilf5A | Metabolismo De Rnam | Traducao

Resumo

O fator de início de tradução 5A (elF5A) foi relacionado a início de tradução, transporte nucleocitoplasmático, decaimento de mRNA e proliferação celular, no entanto, o verdadeiro papel de elF5A ainda não foi esclarecido. Como TIF51A é um gene essencial para a viabilidade celular, o estudo de mutantes termossensíveis dessa proteína tem se mostrado importante para a determinação da sua função. Dessa maneira, esse projeto tem como objetivo a geração e a caracterização de novos mutantes de elF5A, baseados nos resultados obtidos na primeira parte desse estudo. Além disso, a caracterização adicional dos dois únicos mutantes termossensíveis que produzem elF5A estável na condição não permissiva de crescimento (localização celular, interação física e funcional com proteínas ligantes de elF5A já conhecidas e perfil polissomal) e o rastreamento de genes supressores dos seus fenótipos também estão propostos no projeto e serão importantes para a caracterização funcional de elF5A. A proteína elF5A sofre uma modificação pós-traducional única e essencial, em que uma lisina específica é convertida em um resíduo de hipusina pela ação inicial da enzima desoxi-hipusina sintase (Dys1). Essa modificação tem sido relacionada à proliferação de vários tipos de células eucarióticas, espera-se com os experimentos de cocristalização de elF5A-Dys1 contribuir para a elucidação de aspectos estruturais de elF5A e de sua interação com a enzima que inicia a reação de hipusinação. (AU)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

DIAS, Camila Arnaldo Olhê. Análise estrutural e funcional de eIF5A selvagem e mutadas. 2010. Tese de Doutorado - Universidade Estadual Paulista (Unesp). Instituto de Química. Araraquara Araraquara.