Análise da proteína de fusão recombinante "Dominio de ligação a celulosa-Superóxido dismutasa" de Trichoderma reesei

• Processo: 12/05296-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2012
• Data de Término da vigência: 30 de abril de 2013
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Felipe Santiago Chambergo Alcalde
• Beneficiário: Fábio Pereira
• Instituição Sede: Escola de Artes, Ciências e Humanidades (EACH). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Proteínas recombinantes Superóxido dismutase Celulase Bioatividade Trichoderma reesei
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: celulase | Proteína de fusão | superóxido dismutase | Trichoderma reesie | Proteinas Recombinantes

Resumo

O fungo filamentoso Trichoderma reesei apresenta enzimas celobioidrolases que degradam celulose e enzimas superóxido dismutases (SOD) que protegem o organismo contra o efeito prejudicial de espécies reativas de oxigênio (EROs). As enzimas exo-celobioidrolasas apresentam além do centro ativo um "Domínio de ligação à celulosa" (CBD, cellulose binding domain) que permite sua ligação à molécula substrato (celulosa). A proposta pretende a construção da proteína quimera recombinante formada pela fusão do "Domínio de ligação à celulosa" da enzima celobioidrolase I (cbhI) com a enzima superoxido dismutasa, ambas as proteínas de T. reesei, purificar e avaliar a atividade biológica da proteína de fusão. Enzimas SOD são utilizadas no tratamento de quadros agudos ou crônicos de inflamação, a proteína quimérica CBD-SOD poderia ser utilizada, com fins terapêuticos, em produtos que utilizem como matriz de suporte a molécula de celulose.