Estudo da interação entre a Hsp90 com suas co-chaperones em protozoários

• Processo: 13/04808-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2013
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2014
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Clelton Aparecido dos Santos
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM
• Assunto(s): Clonagem Purificação de proteínas Proteínas Biologia molecular
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Biologia molecular | Caracterização de proteínas | clonagem | Purificação de Proteínas | Proteínas

Resumo

As Hsp90 são proteínas ubíquas e apresentam funções similares nos diversos organismos. Entretanto, tem sido mostrado que as Hsp90 apresentam peculiaridades em diferentes organismos. A função da Hsp90 é estritamente regulada pela ação conjunta de suas co-chaperonas p23, Aha1 e Hop, entre outras. Estas proteínas regulatórias interagem diretamente com a Hsp90 modulando a atividade ATPase da Hsp90 e assim o seu ciclo funcional. Este plano de atividades apresenta as linhas gerais para o estudo da interação da Hsp90 de L. braziliensis (LbHsp90) e P. falciparum (PfHsp90) com as suas co-chaperonas com o intuito de determinar as peculiaridades específicas destas interações e também os sítios de interação específicos.