Novas fronteiras em proteômica estrutural: avanços na realização de experimentos in vivo através de incorporação genética de aminoácidos não naturais

• Processo: 15/01601-3
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
• Data de Início da vigência: 11 de maio de 2015
• Data de Término da vigência: 10 de dezembro de 2015
• Área de conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Química - Química Orgânica
• Pesquisador responsável: Fabio Cesar Gozzo
• Beneficiário: Mariana Fioramonte
• Supervisor: Lei Wang
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Instituição Anfitriã: University of California, San Francisco (UCSF), Estados Unidos
• Vinculado à bolsa: 12/10862-7 - Proteômica Estrutural por Ligação Cruzada Acoplada a Espectrometria de Massas: Desenvolvimentos, Estudos Fundamentais e Aplicações., BP.DR
• Assunto(s): Espectrometria de massas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Aminoácido não naturais | Espectrometria de massas | interação entre proteínas | Ligação cruzada | Proteômica Estrutural | Espectrometria de massas

Resumo

A ligação cruzada acoplada à espectrometria de massas (MS) é uma das principais técnicas que permite a caracterização estrutural de proteínas e complexos proteicos para proteínas que não são passíveis de serem analisadas por técnicas de alta resolução. O nosso laboratório tem se especializado e atuado com sucesso no desenvolvimento e aplicação desta técnica em proteínas e complexos isolados in vitro. O próximo grande passo para a técnica é a realização de experimentos in vivo, o que representa o último grau de sofisticação desses experimentos. Porém existe uma dificuldade em se internalizar os reagentes de ligação cruzada dentro das células.Dentro desse contexto, a incorporação sítio-dirigida de aminoácidos não naturais (UAA) é uma ferramenta com grande potencial para viabilizar estudos de ligação cruzada in vivo. O Prof. Lei Wang é um dos grandes nomes dessa área e tem desenvolvidos novos UAAs reativos quando se aproximam à cadeias laterais nucleofílicas. Dessa forma, é possível utilizar tais UAAs para a busca de parceiros de interação in vivo e utilizar a espectrometria de massas para a identificação dessas regiões de interação. Sendo assim, a junção das duas técnicas apresenta um grande potencial para desenvolver novas metodologias na área de interações proteicas, atuando na fronteira de desenvolvimento de ambas as técnicas, além de ser extremamente beneficial a ambos os laboratórios envolvidos e trazer ao Brasil uma técnica ainda inexistente e de alto impacto. (AU)