| Processo: | 16/20405-3 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Iniciação Científica |
| Data de Início da vigência: | 01 de janeiro de 2017 |
| Data de Término da vigência: | 31 de dezembro de 2017 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas |
| Pesquisador responsável: | Julio Cesar Borges |
| Beneficiário: | Ana Beatriz de Freitas Barranco |
| Instituição Sede: | Instituto de Química de São Carlos (IQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM |
| Assunto(s): | Plasmodium falciparum Chaperonas moleculares Proteínas Elementos estruturais de proteínas |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Chaperonas moleculares | Co-chaperonas | Hsp70 | Plasmodium falciparum | Proteínas |
Resumo Chaperonas moleculares são proteínas responsáveis por auxiliar outras proteínas durante o enovelamento e impedir sua agregação, fazendo com que estas atinjam sua estrutura nativa com sucesso. Das superfamílias de chaperonas conhecidas, as Hsp70 são proteínas ubíquas altamente conservadas e essenciais para o controle do enovelamento proteico, interagindo indiscriminadamente com proteínas recém-sintetizadas, não-enoveladas ou parcialmente enoveladas. As Hsp70 são vitais para a célula, uma vez que sua inativação acarreta na supressão do crescimento de organismos, inclusive protozoários, impedindo assim a progressão do ciclo da vida dos mesmos. Deste modo, o conhecimento da estrutura nativa bem como do mecanismo funcional desta proteína são de extrema valia, já que consistem em importantes alvos terapêuticos. Portanto, o objetivo deste projeto de iniciação científica é obter informações estruturais e funcionais da Hsp70 mitocondrial de Plasmodium falciparum (PfmtHsp70), dando continuidade ao projeto já em desenvolvimento pela candidata. (AU) | |
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