Mecanismo de ação da toxina Cry1Ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae)

• Processo: 18/13974-7
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de novembro de 2018
• Data de Término da vigência: 01 de setembro de 2020
• Área de conhecimento: Ciências Agrárias - Agronomia - Fitossanidade
• Pesquisador responsável: Ricardo Antonio Polanczyk
• Beneficiário: Igor Henrique Sena da Silva
• Instituição Sede: Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias (FCAV). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Jaboticabal. Jaboticabal , SP, Brasil
• Bolsa(s) vinculada(s): 19/00264-4 - Mecanismo de ação da toxina Cry1Ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae), BE.EP.DR
• Assunto(s): Entomologia Bacillus thuringiensis Helicoverpa armigera Fosfatase alcalina Proteínas Toxicidade Imunoprecipitação Espectrometria de massas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: aminopepetidase-N | fosfatase alcalina | mecanismo de resistência | Noctuidae | proteínas Cry | RNAi | Entomologia

Resumo

Helicoverpa armigera (Hübner, 1805) (Lepidoptera: Noctuidae) é uma importante praga exótica, altamente polífaga e de ampla distribuição geográfica. A utilização de proteínas Cry, produzidas pela bactéria Bacillus thuringiensis (Bt) tem sido amplamente utilizada para o controle desta praga em todo o mundo, seja na forma de bioinseticidas e/ou plantas transgênicas expressando proteínas desta bactéria. Dentre as toxinas Cry que possuem atividade contra H. armigera, Cry1Ac se destaca como umas das mais tóxicas. No entanto, vários aspectos relacionados ao mecanismo de ação desta toxina se encontram não elucidados. Recentemente, foram identificadas as proteínas de ligação da toxina Cry1Ac nos ínstares iniciais de H. armigera (estádio larval altamente sensível à toxina Cry1Ac) por análises de imonuprecipitação seguido de sequenciamento por cromatografia líquida acoplada à espectrofotometria de massa (LC-MS) (BEPE/FAPESP 2016/21464-3). Assim, foram identificadas, uma fosfatase alcalina de 65 kDa (ALP), quatro aminopeptidase-N (1, 2, 3 e 4) (APN), proibitina e uma proteína de canal aniônico seletivo. Os objetivos deste projeto são analisar melhor o papel funcional destas proteínas na toxicidade de Cry1Ac sobre H. armigera, por meio de diferentes técnicas biotecnológicas e moleculares, bem como, validar a técnica de imunoprecipitação seguido de LC-MS para correta identificação de receptores funcionais para toxinas Cry. Com os resultados do presente projeto espera-se avançar no conhecimento em diversos aspectos do mecanismo de ação da toxina Cry1Ac em H. armigera. Desta forma, produzir bioinseticidas, e/ou cultivares transgênicas mais potentes contra este inseto e que, sobretudo, sejam capazes de retardar a evolução de insetos resistentes no campo.

Publicações científicas

(As publicações científicas contidas nesta página são originárias da Web of Science ou da SciELO, cujos autores mencionaram números dos processos FAPESP concedidos a Pesquisadores Responsáveis e Beneficiários, sejam ou não autores das publicações. Sua coleta é automática e realizada diretamente naquelas bases bibliométricas)

SENA DA SILVA, IGOR HENRIQUE; GOMEZ, ISABEL; PACHECO, SABINO; SANCHEZ, JORGE; ZHANG, JIE; LUQUE CASTELLANE, TEREZA CRISTINA; DESIDERIO, JANETE APARECIDA; SOBERON, MARIO; BRAVO, ALEJANDRA; POLANCZYK, RICARDO ANTONIO. . Applied and Environmental Microbiology, v. 87, n. 2, JAN 2021. (18/13974-7, 19/00264-4)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

SILVA, Igor Henrique Sena da. Mecanismo de ação da toxina Cry1ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae). 2021. Tese de Doutorado - Universidade Estadual Paulista (Unesp). Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias. Jaboticabal Jaboticabal.