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Mecanismo de ação da toxina Cry1Ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae)

Processo: 18/13974-7
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de novembro de 2018
Data de Término da vigência: 01 de setembro de 2020
Área de conhecimento:Ciências Agrárias - Agronomia - Fitossanidade
Pesquisador responsável:Ricardo Antonio Polanczyk
Beneficiário:Igor Henrique Sena da Silva
Instituição Sede: Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias (FCAV). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Jaboticabal. Jaboticabal , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):19/00264-4 - Mecanismo de ação da toxina Cry1Ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae), BE.EP.DR
Assunto(s):Entomologia   Bacillus thuringiensis   Helicoverpa armigera   Fosfatase alcalina   Proteínas   Toxicidade   Imunoprecipitação   Espectrometria de massas
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:aminopepetidase-N | fosfatase alcalina | mecanismo de resistência | Noctuidae | proteínas Cry | RNAi | Entomologia

Resumo

Helicoverpa armigera (Hübner, 1805) (Lepidoptera: Noctuidae) é uma importante praga exótica, altamente polífaga e de ampla distribuição geográfica. A utilização de proteínas Cry, produzidas pela bactéria Bacillus thuringiensis (Bt) tem sido amplamente utilizada para o controle desta praga em todo o mundo, seja na forma de bioinseticidas e/ou plantas transgênicas expressando proteínas desta bactéria. Dentre as toxinas Cry que possuem atividade contra H. armigera, Cry1Ac se destaca como umas das mais tóxicas. No entanto, vários aspectos relacionados ao mecanismo de ação desta toxina se encontram não elucidados. Recentemente, foram identificadas as proteínas de ligação da toxina Cry1Ac nos ínstares iniciais de H. armigera (estádio larval altamente sensível à toxina Cry1Ac) por análises de imonuprecipitação seguido de sequenciamento por cromatografia líquida acoplada à espectrofotometria de massa (LC-MS) (BEPE/FAPESP 2016/21464-3). Assim, foram identificadas, uma fosfatase alcalina de 65 kDa (ALP), quatro aminopeptidase-N (1, 2, 3 e 4) (APN), proibitina e uma proteína de canal aniônico seletivo. Os objetivos deste projeto são analisar melhor o papel funcional destas proteínas na toxicidade de Cry1Ac sobre H. armigera, por meio de diferentes técnicas biotecnológicas e moleculares, bem como, validar a técnica de imunoprecipitação seguido de LC-MS para correta identificação de receptores funcionais para toxinas Cry. Com os resultados do presente projeto espera-se avançar no conhecimento em diversos aspectos do mecanismo de ação da toxina Cry1Ac em H. armigera. Desta forma, produzir bioinseticidas, e/ou cultivares transgênicas mais potentes contra este inseto e que, sobretudo, sejam capazes de retardar a evolução de insetos resistentes no campo. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
SENA DA SILVA, IGOR HENRIQUE; GOMEZ, ISABEL; PACHECO, SABINO; SANCHEZ, JORGE; ZHANG, JIE; LUQUE CASTELLANE, TEREZA CRISTINA; DESIDERIO, JANETE APARECIDA; SOBERON, MARIO; BRAVO, ALEJANDRA; POLANCZYK, RICARDO ANTONIO. Bacillus thuringiensis Cry1Ab Domain III beta-16 Is Involved in Binding to Prohibitin, Which Correlates with Toxicity against Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae). Applied and Environmental Microbiology, v. 87, n. 2, . (18/13974-7, 19/00264-4)
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
SILVA, Igor Henrique Sena da. Mecanismo de ação da toxina Cry1ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae). 2021. Tese de Doutorado - Universidade Estadual Paulista (Unesp). Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias. Jaboticabal Jaboticabal.