| Processo: | 22/09386-8 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Data de Início da vigência: | 01 de dezembro de 2022 |
| Data de Término da vigência: | 31 de agosto de 2027 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia |
| Pesquisador responsável: | Mário Tyago Murakami |
| Beneficiário: | Fabiane Stoffel |
| Instituição Sede: | Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Campinas , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Hidrolases Enzimas Mecanismos moleculares Diversidade funcional Capivaras Cristalografia |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | capivara | CAZymes | Cristalografia | Enzimologia | hidrolases glicosídicas | Mecanismo Molecular | Hidrolases glicosídicas |
Resumo A quebra e modificação de carboidratos representa uma das mais importantes reações biocatalíticas da natureza e está presente em diversos processos tecnológicos como na indústria de bebidas, alimentos, biocombustíveis, entre diversos outros. Os estudos ômicos de comunidades microbianas tem acelerado a descoberta de novas estratégias moleculares para o reconhecimento e clivagem de carboidratos, o que tem refletido na descoberta de novas famílias de enzimas ativas sobre carboidratos, também conhecidas como CAZymes. Em um trabalho recente de nosso grupo, empregando abordagens multiômicas integrativas, o microbioma intestinal de capivara foi explorado, visando desvendar as estratégias enzimáticas usadas por esse roedor para degradar a biomassa vegetal. Os resultados do referido estudo demostraram que essa microbiota possui um arsenal extremamente rico em estratégias enzimáticas inéditas para a desconstrução de carboidratos complexos, o que culminou na descoberta de uma nova família de hidrolases glicosídicas (GH173). Até o momento, nenhum membro dessa família foi caracterizado estruturalmente e, portanto, as bases moleculares para o mecanismo de catálise e especificidade são ainda desconhecidas. Assim, o presente projeto visa explorar de forma abrangente e minuciosa a diversidade funcional e estrutural de membros representativos da nova família GH173. Através de uma abordagem multidisciplinar esperamos contribuir para o melhor entendimento dessa família de enzimas, no que diz respeito às funções, modos de ação e reconhecimento de substrato, mecanismos catalíticos e contextos genômicos. Após esse estudo bioquímico e estrutural, os membros da família GH173 poderão ter seu papel biológico esclarecido no contexto microbiano e também ser avaliados quanto as aplicações biotecnológicas e industriais. (AU) | |
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