Bolsa 22/09386-8 - Hidrolases, Enzimas - BV FAPESP
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Análise da diversidade estrutural e funcional das enzimas pertencentes à família GH173: implicações biológicas e potencial biotecnológico

Processo: 22/09386-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2022
Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2027
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Mário Tyago Murakami
Beneficiário:Fabiane Stoffel
Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Hidrolases   Enzimas   Mecanismos moleculares   Diversidade funcional   Capivaras   Cristalografia
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:capivara | CAZymes | Cristalografia | Enzimologia | hidrolases glicosídicas | Mecanismo Molecular | Hidrolases glicosídicas

Resumo

A quebra e modificação de carboidratos representa uma das mais importantes reações biocatalíticas da natureza e está presente em diversos processos tecnológicos como na indústria de bebidas, alimentos, biocombustíveis, entre diversos outros. Os estudos ômicos de comunidades microbianas tem acelerado a descoberta de novas estratégias moleculares para o reconhecimento e clivagem de carboidratos, o que tem refletido na descoberta de novas famílias de enzimas ativas sobre carboidratos, também conhecidas como CAZymes. Em um trabalho recente de nosso grupo, empregando abordagens multiômicas integrativas, o microbioma intestinal de capivara foi explorado, visando desvendar as estratégias enzimáticas usadas por esse roedor para degradar a biomassa vegetal. Os resultados do referido estudo demostraram que essa microbiota possui um arsenal extremamente rico em estratégias enzimáticas inéditas para a desconstrução de carboidratos complexos, o que culminou na descoberta de uma nova família de hidrolases glicosídicas (GH173). Até o momento, nenhum membro dessa família foi caracterizado estruturalmente e, portanto, as bases moleculares para o mecanismo de catálise e especificidade são ainda desconhecidas. Assim, o presente projeto visa explorar de forma abrangente e minuciosa a diversidade funcional e estrutural de membros representativos da nova família GH173. Através de uma abordagem multidisciplinar esperamos contribuir para o melhor entendimento dessa família de enzimas, no que diz respeito às funções, modos de ação e reconhecimento de substrato, mecanismos catalíticos e contextos genômicos. Após esse estudo bioquímico e estrutural, os membros da família GH173 poderão ter seu papel biológico esclarecido no contexto microbiano e também ser avaliados quanto as aplicações biotecnológicas e industriais. (AU)

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