Aplicação biotecnológica de uma Colagenase Fúngica: Modulação da Matriz Extracelular para Terapia Antitumoral e Cicatrização

• Processo: 25/28035-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
• Data de Início da vigência: 23 de fevereiro de 2026
• Data de Término da vigência: 30 de agosto de 2026
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Microbiologia - Microbiologia Aplicada
• Pesquisador responsável: Hamilton Cabral
• Beneficiário: Camila Langer Marciano
• Supervisor: Simona Campora
• Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Instituição Anfitriã: Università degli Studi di Palermo (UNIPA), Itália
• Vinculado à bolsa: 25/05734-0 - Do transcriptoma à Clonagem, Expressão, Purificação, Caracterização Bioquímica e Aplicação Biotecnológica de uma serino protease S8 com atividade colagenolítica, BP.DR
• Assunto(s): Neoplasias Cicatrização Peptídeo hidrolases
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Collagenase | Spheroids | tumor | Wound Healing | Protease

Resumo

As proteases são importantes para diversos processos fisiológicos e industriais, sendo as colagenases, especialmente relevantes na área da saúde devido à sua capacidade de degradar o colágeno, e por isso são utilizadas no desbridamento enzimático de feridas crônicas. Além disso, as colagenases podem ser exploradas para a obtenção de peptídeos bioativos a partir da hidrólise do colágeno e serem empregados em diversos setores. Atualmente, o Clostridium sp. é a principal fonte de colagenase para aplicação industrial, mas a sua natureza patogênica e anaeróbica limita a obtenção, segurança e aplicação da enzima. Assim, existe uma demanda por novas fontes de colagenases provenientes de microrganismos não patogênicos ou por métodos de obtenção de colagenases recombinantes que possibilitem uma produção mais segura e econômica. Dessa forma, o estudo e a aplicação de protease colagenolítica emergem como áreas promissoras na biotecnologia e na medicina regenerativa. Nesse contexto, o fungo Purpureocilium lilacinum, encontrado em ambiente de matéria orgânica em decomposição, apresenta um potencial inexplorado para a produção de colagenases e outras hidrolases. Em estudos anteriores do nosso grupo de pesquisa foi realizado a transcriptômica desse fungo que identificou uma serino protease da subfamília S8 que através de análises in sílico mostrou potencial colagenolítico. Sendo assim, o objetivo deste projeto é aplicar a colagenase recombinante de P. lilacinum no tratamento de feridas e tumores em plataformas in vitro, avaliar as atividades biológicas dos peptídeos obtidos pela ação da enzima sobre o colágeno, bem como utilizá-la em futuros ensaios de cicatrização de feridas in vivo. (AU)