Estudo bioquimico e farmacologico de toxinas presentes em venenos de escorpiao com atividade em corpo cavernoso.

• Processo: 02/01911-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de junho de 2002
• Data de Término da vigência: 31 de maio de 2005
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Farmacologia - Farmacologia Bioquímica e Molecular
• Pesquisador responsável: Gilberto de Nucci
• Beneficiário: Sergio Lilla
• Instituição Sede: Instituto de Ciências Biomédicas (ICB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 00/10969-9 - Estudo farmacológico e molecular de toxinas de escorpião com atividade relaxante sobre o corpo cavernoso, AP.TEM
• Assunto(s): Espectroscopia de massa Peptídeos Corpo cavernoso Escorpiões Toxinas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Corpo Cavernoso | Escorpiao | Espectroscopia De Massa | Peptideo | Sequeciamento | Toxinas

Resumo

Diversas famílias de peptídeos moduladores da atividade de canais de iônicos tem sido obtidas de veneno de escorpião. Estas toxinas podem ser classificadas com base em diversos critérios como tamanho dos peptídeos, sua aparição cronológica, toxicidade ou especificidade para diferentes canais iônicos. Apesar da estrutura primária das toxinas de escorpiões serem muito diferentes, pode-se verificar domínios estruturais conservados através das diferentes famílias. Com exceção das toxinas pertencentes a família 4, as quais ainda são pouco conhecidas ao nível estrutural, todas as toxinas escorpionicas peptídicas possuem um núcleo de alta densidade mantido por pontes de dissulfeto e formado por uma a-hélice e duas ou três folhas b-pregueadas. Este trabalho tem como objetivos: i.) Purificar os peptídeos ativos dos venenos de T. serrulatus, Androctonus australis, Buthotus judaicus, Buthus tamulus e Leiurus quinquestriatus. ii.) Os peptídeos ativos isolados de cada veneno serão identificados de acordo com sua atividade sobre canais de Na+, fosfodiesterases e receptores adrenérgicos. iii.) Efetuar o seqüenciamento parcial ou total de cada peptídeo ativo a fim de se confirmar a identidade daqueles já descritos, bem como identificar a estrutura primária dos peptídeos ainda não descritos na literatura especializada. (AU)