Efeito de proteases (fibrinolíticos e ativadores de fatores da coagulação) obtidos de venenos animais sobre células endotelias (HUVECs) e plaquetas.

• Processo: 02/05874-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2002
• Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2005
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
• Pesquisador responsável: Ana Marisa Chudzinski-Tavassi
• Beneficiário: Márcio Fritzen
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Ativadores De Protrombina | Fibrino(Geno)Liticos | Lopap

Resumo

O Lopap e a Berythractivase são ativadores de protrombina purificados de veneno da L. obliqua - lepidótero e da peçonha da serpente Bothrops erythromelas, respectivamente. O Lopap é uma serinoprotease e a Berythractivase uma metaloprotease do tipo 3. Estudos anteriores mostraram que ambos, Lopap e Berythractivase, ativam o endotélio vascular modulando a expressão de moléculas de adesão celular e atuam diferentemente quanto a liberação do fator de von Willebrand (FvW). A ação destes 2 ativadores sobre outras respostas deverão ser avaliadas como, por exemplo, a liberação de substâncias pro ou anti coagulantes, agregantes, fibrinolíticas e inflamatórias. A Hementerina, proteína fibrino(geno)lítica também definida como uma metaloprotease, foi isolada do complexo salivar da sanguessuga Haementeria depressa. Ela, além de sua função fibrino(geno)lítica, inibe a agregação plaquetária, induzida por diferentes agonistas, pela sua capacidade de aumentar o óxido nítrico (NO) nas plaquetas. Uma comparação da ação, destas proteínas purificadas em nosso laboratório, sobre respostas funcionais do endotélio vascular e função plaquetária, com proteínas conhecidas, nos ajudaria a compreender o mecanismo pro e anti coagulante ou agregante destas proteínas. (AU)