Estrutura e função de ligantes de laminina em melanoma humano

• Processo: 94/04024-9
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de março de 1995
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 1996
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Ricardo Renzo Brentani
• Beneficiário: Maria Carolina Quartim Barbosa Elias Sabbaga
• Instituição Sede: Instituto Ludwig de Pesquisa sobre o Câncer (ILPC). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Integrinas Laminina Melanoma Receptores de laminina
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Co-Receptores | Integrinas | Laminina | Melanoma | Receptor De Laminina

Resumo

A interação célula-matriz extracelular é de fundamental importância para célula em processos com diferenciação e morfogênese. Os elementos presentes na superfície celular que iniciam este processo de interação, mediando a adesão da célula ao substrato, podem ser divididos em três grupos: a superfamíla das imunoglobulinas, as lectinas e as integrinas. As integrinas são heterodímeros e ligam-se a um ou mais componentes de matriz. Recentemente, tem-se proposto a presença de co-receptores, moléculas que ligam-se a integrina mediando a interação desta com a matriz extracelular. Em nosso laboratório foi detectada uma molécula de 100/110 kDa em linhagem de melanoma humano, MEL-85, associada a beta-1 integrina e com capacidade de ligar-se a laminina. Estamos interessados na possibilidade desta molécula estar agindo como um co-receptor de laminina agindo com a integrina alfa7/beta1 (principal ligante de laminina em linhagens de melanoma humano) e quem sabe regulando a interação desta integrina à laminina, mediando assim o processo de adesão celular. Os objetivos deste projeto são, desta forma, a clonagem e sequenciamento desta molécula, bem como a produção de anticorpos contra ela a fim de estudarmos sua estrutura e função em um modelo de melanoma humano. (AU)