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Estudos cristalográficos e planejamento racional de drogas baseado em dados estruturais da enzima trans-sialidase de Trypanosoma cruzi

Processo: 97/01852-6
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Data de Início da vigência: 01 de março de 1997
Data de Término da vigência: 31 de agosto de 1998
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Glaucius Oliva
Beneficiário:Stefano Trapani
Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):Cristalografia de proteínas   Glucosamina-6-fosfato desaminase   Regulação alostérica
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Alostericidade | Cristalografia De Proteinas | Enzimas | Estrutura | Raios-X

Resumo

Este projeto vai focalizar o problema da elucidação mecanismos moleculares envolvidos na catálise e alostericidade da enzima glucosamina-6-fosfato desaminase, pela análise estrutural por difração de raios-X de complexos da enzima com diferentes inibidores e também de mutantes sítio-dirigidos, planejados a partir da estrutura tridimensional da enzima nativa determinada no Laboratório de Cristalografia do IFSC/USP. Alostericidade é um mecanismo regulatório da atividade protéica amplamente utilizado na natureza e, no entanto, ainda pouco compreendido à nível molecular. Esta enzima é assim, um modelo muito interessante para o entendimento deste processo. (AU)

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