Caracterização estrutural de uma nova conformação funcional da hemoglobina humana

• Processo: 98/11122-8
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 1998
• Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2002
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Marcio Francisco Colombo
• Beneficiário: Flavio Augusto Vicente Seixas
• Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Hemoglobinas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cristalizacao | Estrutura De Proteina | Hemoglobina Humana | Modelos Alostericos

Resumo

A determinação do número de moléculas de água que se ligam à hemoglobina durante a oxigenação, Dn(w), e a dependência de Dn(w) com a concentração de Cl- e 2,3-DPG, demonstraram que a desoxi Hb em meio não iônico estabiliza uma conformação estrutural em solução, distinta daquela estável quando o Cl- ou 2,3-DPG estão associados à proteína. O alvo deste projeto é o de determinar as estruturas da Hb, cristalizadas em meio aniônico nos estados totalmente desoxigenado e totalmente oxigenado por métodos de difração de raios-X, para investigar a origem estereoquímica da interação de ânions com a Hb que disparam a mudança conformacional de sua estrutura em solução. (AU)