Estudo de interacao com receptores plaquetarios de metaloproteases de venenos de serpentes.

• Processo: 01/11802-3
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 2002
• Data de Término da vigência: 31 de março de 2004
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Ana Marisa Chudzinski-Tavassi
• Beneficiário: Janaina de Souza Ventura
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Plaquetas sanguíneas Citometria de fluxo Bothrops Fibrinólise
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Berythrom | Bothrops | Citometria | Fibrinolise | Metaloproiteases | Plaquetas

Resumo

Venenos de serpentes do gênero Bothrops possuem proteínas com atividade procoagulantes (ativadores de protrombina e de FX) e fibrinolíticas. Recentemente em nosso laboratório caracterizamos 2 metaloproteases, uma com atividade ativadora de protrombina de B. erythromelas (berythrom) e outra fibrinolítica de B. brazili, que embora inibidas por quelantes de cálcio e por soro antibotrópico, são distintas em massa molecular. Estamos propondo estudar suas atividades sobre a função plaquetária bem como suas interações com receptores de superfície de plaquetas, por técnicas de agregação, quimiluminescência e citometria de fluxo. No caso do Berythrom conhecemos toda a estrutura primária e assim podemos avaliar se possui atividade inibitória sobre a agregação plaquetária como outras metaloproteases do tipo 3, que possuem domínios tipo disintegrina. No caso da proteína fibrinolítica podemos co este estudo melhor caracterizá-la. (AU)