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Cristalizacao e determinacao da estrutura terciaria da miotoxina ii (mjtx-ii), uma proteina homologa a fosfolipase a2, purificada do veneno de bothrops moojeni.

Processo: 96/05045-5
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Data de Início da vigência: 01 de outubro de 1996
Data de Término da vigência: 31 de março de 1998
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Raghuvir Krishnaswamy Arni
Beneficiário:Fabio Renato Lombardi
Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Venenos de serpentes   Estrutura
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Estrutura | Veneno De Serpentes

Resumo

Uma subfração cromatográfica (SnrSPm) purificada do veneno de Bothrops jararacussu, apresenta-se como uma proteína neutra (pl 6.9), de massa molecular 13.800 KDa, que possui baixa atividade catalítica. Nos ensaios de atividade biológica comporta-se como inibidora de agregação plaquetária e carece de ação miotóxica, assemelhando-se, portanto, às fosfolipases. Pretende-se, neste projeto, estudar esta enzima com o intuito de compreender os mecanismos de sua ação, através da determinação de sua estrutura terciária e, assim, poder compará-la com outras PLA2s. Para obter-se as informações estruturais da molécula, será utilizada a técnica de cristalografia. Onde, primeiramente, é necessário a obtenção de cristais de tamanho e qualidade apropriados. Esses cristais serão usados para coletar os dados de difração de raios X. Posteriormente, a estrutura será determinada pelo método de substituição molecular e refinada minimizando a energia potencial total e otimização dos fatores de estrutura calculados (simulated annealing). (AU)

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