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Estudo da especificidade de cisteino proteases derivadas de virus e protozoarios.

Processo: 02/10656-6
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Data de Início da vigência: 01 de março de 2003
Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2005
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Luiz Juliano Neto
Beneficiário:Iuri Estrada Gouvea
Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:98/15906-3 - Substratos e inibidores para enzimas proteolíticas, AP.TEM
Assunto(s):Vírus   Protozoa   Malária   Peptídeo hidrolases
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Malaria | Proteases | Protozoarios | Ritnovirus | Virus

Resumo

Uma abordagem comparativa das especificidades e propriedades catalíticas de cisteino proteases de vírus e protozoários tem a potencialidade de fornecer informações básicas relevantes sobre esta classe de proteases nestes microorganismos. Esta visão fica mais atraente quando se tem a oportunidade de comparar com as propriedades de cisteino proteases humanas, que vimos estudando em nossos laboratórios há cerca de 4 anos e que é uma das linhas de nosso projeto temático ao qual este pedido de bolsa de mestrado está vinculado. Estamos nos propondo a estudar cisteino proteases de picornavirus, isto é picomaina 3C de poliovirus e picomaina 2C do rinovírus humano. Já de protozoários estamos nos propondo a estudar duas cisteinos mais abundantes de Plasmodium falciparum e duas de Plamodium vickei. Todas estas enzimas serão fornecidas por grupos fora do Brasil com quem estabeleção colaboração para estes estudos. Todas as enzimas são recombinantes. Faremos inicialmente um estudo detalhado da especificidade de cada enzima, seguido de uma verificação sistematizada dos efeitos de pH, temperatura e sais. Nos anexos a este projeto colocamos 4 publicações de nossos laboratórios para dar uma idéia mais precisa do tipo de trabalho que poderemos desenvolver. (AU)

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