Texto completo
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| Autor(es): |
José Carlos Bozelli Junior
Número total de Autores: 1
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| Tipo de documento: | Tese de Doutorado |
| Imprenta: | São Paulo. |
| Instituição: | Universidade de São Paulo (USP). Conjunto das Químicas (IQ e FCF) (CQ/DBDCQ) |
| Data de defesa: | 2015-11-24 |
| Membros da banca: |
Shirley Schreier;
Ana Paula Valente Lacerda de Almeida;
Iolanda Midea Cuccovia;
Karin do Amaral Riske;
Roberto Kopke Salinas
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| Orientador: | Shirley Schreier |
| Resumo | |
Tritrpticina (TRP3) é um peptídeo antimicrobiano com 13 resíduos de amino ácidos com três Ws sequenciais. Com o objetivo de contribuir para a compreensão de seu mecanismo de ação, realizaram-se estudos funcionais e conformacionais da TRP3 e de dois análogos onde um (WLW) ou dois (LWL) W foram substituídos por L. Os peptídeos foram igualmente ativos contra bactérias Gram positivas e negativas. Sua atividade hemolítica requereu concentrações maiores, diminuindo na ordem TRP3>WLW>LWL. Os peptídeos permeabilizaram membranas modelo de E. coli ou contendo fosfolipídios carregados negativamente. Espectros de CD sugeriram que os peptídeos adquirem diferentes conformações ao se ligarem a bicamadas e micelas. Estudos de fluorescência mostraram que a ligação a membranas decresce na ordem: TRP3>WLW>LWL e que os peptídeos se localizam próximos à interface membrana-água. Espectros de RPE de marcadores de spin lipídicos indicaram que a ligação dos peptídeos altera a organização dos lipídios, aumentando o empacotamento molecular (AU) | |
| Processo FAPESP: | 11/50506-2 - Interação do peptídeo de defesa do hospedeiro Tritrpticina (TRP3) e seu análogo contendo TOAC na posição N-terminal com membranas modelo: efeitos sobre a estrutura e dinâmica das membranas |
| Beneficiário: | José Carlos Bozelli Junior |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |