Estudo dos domínios funcionais da  proteína de matriz do vírus respiratório sincicial humano.

Autor(es)

Rodrigo Esaki Tamura

• Tipo de documento: Tese de Doutorado
• Imprenta: São Paulo.
• Instituição: Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Ciências Biomédicas (ICB/SDI)
• Data de defesa: 2009-03-24

Membros da banca

Armando Morais Ventura; Charlotte Marianna Harsi; Ronaldo Zucatelli Mendonça; Hugo Pequeno Monteiro; Bryan Eric Strauss

• Orientador: Armando Morais Ventura

Resumo

A proteína de matriz do Virus Respiratório Sincicial humano foi o foco deste trabalho. Verificamos que o gene de matriz possui sítios internos de poliadenilação, sinais de instabilidade de RNA, baixo índice de adaptação de codons (CAI) e conteúdo GC, que podem impedir a expressão gênica vitro. Quando clonado sob controle do promotor de CMVie, o gene selvagem não apresenta expressão detectável, enquanto um gene sintético com a sequência do gene de matriz otimizada apresenta altos níveis de expressão em células transfectadas. Esse alto nível de expressão permitiu a confirmação da presença da proteína M no núcleo no início de sua expressão, por análise em microscopio confocal de varredura a laser, além de sua associação a membranas em regiões conhecidas como lipid rafts. Também foi observado que a proteína M é capaz de associar à proteína tropomiosina. Ainda foram analisados os possíveis domínios funcionais através de expressão de variantes da proteína M com deleções de trechos da proteína. Finalmente foi analisada a capacidade de indução de resposta imune. (AU)

• Processo FAPESP: 03/11865-0 - Determinação dos domínios funcionais da proteína de matriz do vírus sincicial respiratório humano
• Beneficiário: Rodrigo Esaki Tamura
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto