AGH é um novo fragmento da cadeia alfa da hemoglobina com atividade antinociceptiva.

Autor(es)

Natália Mazini Ribeiro

• Tipo de documento: Tese de Doutorado
• Imprenta: São Paulo.
• Instituição: Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Ciências Biomédicas (ICB/SDI)
• Data de defesa: 2013-05-13

Membros da banca

Emer Suavinho Ferro; Vitor Marcelo Silveira Bueno Brandão de Oliveira; Rosana de Lima Pagano; Fernanda Calheta Vieira Portaro; Andréa da Silva Torrão

• Orientador: Emer Suavinho Ferro; Vanessa Rioli

Resumo

A proteólise limitada de certas proteínas leva à liberação de peptídeos opióides endógenos. Vários relatos apontam que peptídeos derivados da hemoglobina como hemorfinas e hemopressinas têm efeito antinociceptivo, pela atividade de modulação de receptores acoplados a proteínas G. No presente estudo, um ensaio de captura do substrato (ECS) foi combinado com a marcação isotópica e LC-MS/MS para identificar e caracterizar um novo fragmento da hemoglobina que se liga à EP24.15. O peptídeo AGH, identificado neste trabalho, inibe respostas de hipernocicepção periféricas através de receptores opióides do tipo <font face=\"Symbol\">m . A persistência do peptídeo AGH no tecido nervoso perfundido sugere relevância fisiológica. Embora o AGH seja derivado de hemoglobina e tenha atividade opióide, falta-lhe a sequência chave das hemorfinas (YPWT), indicando que ele pode pertencer a uma nova classe de peptídeos derivados da hemoglobina. Adicionalmente, o AGH modula as interações entre as proteínas 14-3-3<font face=\"Symbol\">e e EP24.15 in vitro, podendo estar relacionado com a secreção não convencional da EP24.15. (AU)

• Processo FAPESP: 10/01453-0 - Uso das oligopeptidases ep 24.15 e ep 24.16 inativas para identificação de novos peptídeos endógenos com potencial terapêutico
• Beneficiário: Natalia Mazini Ribeiro
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado