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Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Física de São Carlos (IFSC) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Professor Doutor no Grupo de Biofísica e Biologia Estrutural ''Sergio Mascarenhas'', do Instituto de Física de São Carlos da Universidade de São Paulo (IFSC/USP). Possuo Bacharelado em Física Biomolecular pelo IFSC/USP (2011) e Doutorado em Física Aplicada à Medicina e Biologia pela FFCLRP/USP (2018). Durante o doutorado, realizei estágios internacionais em instituições reconhecidas, incluindo a Unidade de Estrutura de Biomembranas da Universidade de Oxford (orientado pelo Prof. Dr. Anthony Watts), o Laboratório für Physikalische Chemie da ETH Zurich (com o Prof. Dr. Gunnar Jeschke) e o Departamento de Química da North Carolina State University - NCSU (com o Prof. Dr. Alex I. Smirnov). Minha tese foi reconhecida pela Sociedade Brasileira de Física como a melhor tese na área de Física Biológica no biênio 2017/2018.Após o doutorado, desenvolvi pesquisas de pós-doutoramento no grupo BioNMR do Departamento de Química e Ciências Biomoleculares da ETH Zurich (2022-2023) e no Departamento de Física da FFCLRP/USP (2019-2021). Atualmente, minha pesquisa está focada nos mecanismos funcionais de proteínas intrinsecamente desordenadas (IDPs) e híbridos proteicos com regiões ordenadas e desordenadas (IDPRs). Investigamos esses sistemas em seus estados nativo, condensado biomolecular e amiloide, empregando uma ampla gama de métodos biofísicos e bioquímicos para compreender suas funções e implicações em contextos fisiológicos e patológicos.Temos ampla experiência em técnicas clássicas de biologia molecular, incluindo clonagem, subclonagem, construção de mutantes, expressão e purificação de proteínas heterólogas solúveis e de membrana (utilizando E.coli e levedura). Além disso, o grupo regularmente aplica técnicas biofísicas avançadas, como Dicroísmo Circular (convencional e por radiação sincrotron), Espectroscopia de Fluorescência (estado estacionário e tempo de vida), Microscopia Confocal, Ressonância Magnética (Eletrônica EPR e Nuclear NMR), Fluorimetria e Calorimetria Diferencial de Varredura (DSF e DSC), além de Termoforese em microescala e SEC-MALS.Informações adicionais sobre nossa infraestrutura, equipe e projetos estão disponíveis em https://mendeslab.com.br ou podem ser obtidas pelo e-mail: luis.felipe.mendes@usp.br. (Fonte: Currículo Lattes)
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Este projeto tem como objetivo investigar, em nível atomístico, os efeitos de mutações patológicas na proteína Anexina A11, associada a doenças neurodegenerativas como a Esclerose Lateral Amiotrófica e o Parkinson. A estratégia consiste em caracterizar o espaço conformacional e energético da proteína nativa e de variantes mutantes (P36R, G38R, D40G, D40Y), explorando em particular o papel…
Amiloides funcionais são estruturas altamente organizadas de folhas-beta cruzadas que, ao contrário de seus equivalentes patológicos, exercem papéis fisiológicos essenciais em diversos organismos. Um exemplo paradigmático ocorre no sistema neuroendócrino, onde neuropeptídeos como beta-endorfina e ACTH são armazenados em grânulos secretores na forma de agregados amiloides reversíveis, viab…
30% de todas as proteínas produzidas em humanos são classificadas e transportadas através do Retículo Endoplasmático e do complexo de Golgi. Apesar da constante e fluída troca de componentes entre essas organelas, suas estruturas permanecem em um estado estacionário dinâmico. Nesse contexto, o como esses compartimentos são estruturados e organizados espacialmente para polarizar a direção …
Este projeto tem como objetivo investigar, em nível atomístico, os efeitos de mutações patológicas na proteína Anexina A11, associada a doenças neurodegenerativas como a Esclerose Lateral Amiotrófica e o Parkinson. A estratégia consiste em caracterizar o espaço conformacional e energético da proteína nativa e de variantes mutantes (P36R, G38R, D40G, D40Y), explorando em particular o papel…
Amiloides funcionais são estruturas altamente organizadas de folhas-beta cruzadas que, ao contrário de seus equivalentes patológicos, exercem papéis fisiológicos essenciais em diversos organismos. Um exemplo paradigmático ocorre no sistema neuroendócrino, onde neuropeptídeos como beta-endorfina e ACTH são armazenados em grânulos secretores na forma de agregados amiloides reversíveis, viab…
A organização espacial do complexo de Golgi é essencial para o processamento e transporte eficiente de proteínas na via secretória. Em organismos eucarióticos, esse arranjo depende de proteínas da matriz associadas à face citoplasmática das cisternas, incluindo proteínas desordenadas capazes de interagir com lipídios e formar estruturas supramoleculares dinâmicas. Estudos recentes sugerem…
O Complexo de Golgi, uma organela vital em células eucarióticas, desempenha papéis cruciais na modificação, armazenamento e transporte de proteínas e lipídios. Sua arquitetura distintiva é moldada predominantemente pelas Proteínas de Reorganização e Empilhamento do Golgi (GRASP) e pelas Golgins. A relevância dessas proteínas na organização do Golgi é amplamente reconhecida, mas o entendi…
O complexo de Golgi desempenha um papel central na célula, sendo crucial para a classificação, transporte de proteínas e metabolismo dos lipídios. Esta organela é caracterizada por cisternas empilhadas e achatadas, exibindo uma notável polaridade entre suas faces cis e trans, responsáveis por diferentes etapas da maturação e transporte de proteínas. A integridade e organização do Golgi sã…
O estudo da formação de fibrilas amiloides é uma área de investigação fundamental em virtude da sua associação com diversas doenças neurodegenerativas, além da habilidade única de várias proteínas em formar estas estruturas, mesmo sem semelhanças de sequência compartilhadas. Este projeto se concentra no estudo dos mecanismos moleculares de formação de amiloides funcionais, com foco em neu…
As células eucarióticas possuem um complexo e altamente regulado sistema de secreção capaz de lidar com até 30% de seu proteoma. Uma subfamília das proteínas da matriz Golgi conhecidas como Golgi Reassembly and Stacking Proteins (GRASP), que são atores essenciais na via não convencional de secreção induzida por estresse (UPS), também se mostrou fundamental para a dinâmica do Golgi durante…
O projeto de pesquisa proposto é uma extensão do projeto FAPESP de doutorado direto do Luis Felipe Santos Mendes e está incluído no projeto de colaboração bilateral recentemente aprovado FAPESP/BBSRC (Proc. FAPESP 2015 / 50366-7) destinado a apoiar uma colaboração formal entre o nosso grupo e o grupo do Prof. Anthony Watts, da Universidade de Oxford. A principal parte do projeto é, portan…