Inclusão de polarização na descrição de aminoácidos e peptídeos utilizando multipolos atômicos calculados a partir de densidades eletrônicas

Resumo

O estado no qual se encontram os campos de força utilizados para dinâmica molecular evoluiu muito pouco nos últimos 30 anos. Campos de força triviais como CHARMM e AMBER são altamente parametrizados e encontram dificuldade em descrever até mesmo o comportamento de peptídeos simples sob solvatação. A utilização de parâmetros QTAIM para a descrição de sistemas moleculares cresceu muito nos últimos anos. A teoria utiliza critérios claros para definir átomos topológicos dentro de moléculas, de maneira altamente conectada com a físico-química molecular. Apoiada nela, a teoria CCFDF surgiu, e se mostrou capaz de fornecer informação a respeito de diversos fenômenos físicos, formando a QTAIM/CCFDF. Baseada na teoria QTAIM, a QCT também surge como uma alternativa para ser utilizada de maneira consistente em dinâmica molecular. A teoria QCT se baseia em quatro pilares para solucionar problemas comuns aos campos de força usuais. Os pilares são: transferibilidade, a teoria QTAIM, o uso de multipolos atômicos e inclusão de polarizabilidade. Portanto, baseando-se em ambas as teorias QTAIM/CCFDF e QCT, pretende-se melhorar o estado-da-arte de campos de força que descrevem interações de peptídeos sob solvatação. Para isso deve-se testar a transferibilidade e importância da polarizabilidade e transferência de carga em aminoácidos, através da teoria QTAIM/CCFDF. Posteriormente deve-se usar a informação obtida para simular interações de aminoácidos através de QCT com íons na presença de água, e testar a importância de polarizabilidades para aminoácidos aromáticos. (AU)