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Com-imobilização de enzimas lignocelulolíticas em suportes sólidos heterofuncionais

Processo: 23/01338-7
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de julho de 2023
Data de Término da vigência: 30 de junho de 2024
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Maria de Lourdes Teixeira de Moraes Polizeli
Beneficiário:Diandra de Andrades
Supervisor: Roberto Fernandez-Lafuente
Instituição Sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Instituição Anfitriã: Instituto de Catálisis y Petroleoquímica (ICP), Espanha  
Vinculado à bolsa:20/15510-8 - Imobilização e co-imobilização de enzimas lignocelulolíticas em nanopartículas magnéticas como uma estratégia para a hidrólise de biomassa vegetal e resíduos da indústria, BP.PD
Assunto(s):Bioetanol   Biomassa lignocelulósica   Imobilização de enzimas
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Bioetanol | biomassa lignocelulósica | compostos de alto valor agregado | imobilização de coquetel de enzimas | Imobilização heterofuncional | Imobilização orientada | Imobilização Enzimática

Resumo

A imobilização de enzimas tem sido amplamente utilizada como estratégia para reduzir os custos dos processos enzimáticos. Essa estratégia facilita a recuperação do catalisador, aumenta a estabilidade em condições adversas e facilita o reaproveitamento das enzimas. O desenvolvimento de protocolos para imobilização e estabilização de enzimas industriais é, portanto, um objetivo muito interessante na biotecnologia enzimática, uma vez que preparações enzimáticas imobilizadas e altamente estabilizadas podem ser muito úteis para uma implementação massiva de processos químicos sustentáveis catalisados por enzimas, como a hidrólise da biomassa para obtenção de compostos de alto valor agregado. Deste modo, o objetivo deste estudo é direcionar a imobilização de diferentes enzimas degradadoras de biomassa que atuam sinergicamente, utilizando tecnologia de co-imobilização em suportes heterofuncionais com diferentes grupos reativos. Assim, as enzimas ficarão próximas umas das outras, diminuindo a limitação de transferência de massa e seu tempo de ação. Para isso, serão testados diferentes suportes com mais de um grupo funcional, a fim de obter o direcionamento da imobilização de cada enzima na superfície do suporte. Na busca pelo biocatalisador mais estável e eficiente, também serão testadas diferentes combinações de proporções das enzimas co-imobilizadas. Serão comparados os melhores derivados para reaproveitamento, estabilidade térmica e operacional na produção de compostos de interesse. Por fim, esperamos desenvolver um multicatalisador inovador que combine as vantagens do uso da co-imobilização com a imobilização heterofuncional direcionada, favorecendo a sinergia dessas enzimas na hidrólise de resíduos. Desta forma, atenderemos os propósitos de dois projetos LMBC, o Bioetanol INCT, processo CNPq nº 465319/2014-9/FAPESP nº 2014/50884-5, e o projeto de pós-doutorado da proponente, Processo FAPESP: 2020/15510-8. (AU)

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Publicações científicas (7)
(As publicações científicas contidas nesta página são originárias da Web of Science ou da SciELO, cujos autores mencionaram números dos processos FAPESP concedidos a Pesquisadores Responsáveis e Beneficiários, sejam ou não autores das publicações. Sua coleta é automática e realizada diretamente naquelas bases bibliométricas)
DE ANDRADES, DIANDRA; ABELLANAS-PEREZ, PEDRO; ROCHA-MARTIN, JAVIER; LOPEZ-GALLEGO, FERNANDO; ALCANTARA, ANDRES R.; POLIZELI, MARIA DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES; FERNANDEZ-LAFUENTE, ROBERTO. Effect of the support alkyl chain nature in the functional properties of the immobilized lipases. Enzyme and Microbial Technology, v. 184, p. 10-pg., . (23/01338-7, 20/15510-8)
DE ANDRADES, DIANDRA; ABELLANAS, PEDRO; CARBALLARES, DIEGO; ALCANTARA, ANDRES R.; POLIZELI, MARIA DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES; LAFUENTE, JAVIER ROCHA-MARTIN; FERNANDEZ-LAFUENTE, ROBERTO. Adsorption features of reduced aminated supports modified with glutaraldehyde: Understanding the heterofunctional features of these supports. International Journal of Biological Macromolecules, v. 263, p. 10-pg., . (23/01338-7)
CHERNI, OUMAIMA; CARBALLARES, DIEGO; SIAR, EL HOCINE; ABELLANAS-PEREZ, PEDRO; DE ANDRADES, DIANDRA; POLIZELI, MARIA DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES; ROCHA-MARTIN, JAVIER; BAHRI, SELLEMA; FERNANDEZ-LAFUENTE, ROBERTO. Tuning almond lipase features by the buffer used during immobilization: The apparent biocatalysts stability depends on the immobilization and inactivation buffers and the substrate utilized. Journal of Biotechnology, v. 391, p. 9-pg., . (23/01338-7)
TACIAS-PASCACIO, VEYMAR G.; CASTANEDA-VALBUENA, DANIEL; TAVANO, OLGA; ABELLANAS-PEREZ, PEDRO; DE ANDRADES, DIANDRA; ALFREDO SANTIZ-GOMEZ, JOSE; BERENGUER-MURCIA, ANGEL; FERNANDEZ-LAFUENTE, ROBERTO. A review on the immobilization of bromelain. International Journal of Biological Macromolecules, v. 273, p. 20-pg., . (23/01338-7)
CARBALLARES, DIEGO; ABELLANAS-PEREZ, PEDRO; DE ANDRADES, DIANDRA; POLIZELI, MARIA DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES; ROCHA-MARTIN, JAVIER; FERNANDEZ-LAFUENTE, ROBERTO. Reutilization of the Most Stable Coimmobilized Enzyme Using Glutaraldehyde Chemistry to Produce a New Combi-biocatalyst When the Coimmobilized Enzyme with a Lower Stability Is Inactivated. ACS SUSTAINABLE CHEMISTRY & ENGINEERING, v. 12, n. 17, p. 9-pg., . (23/01338-7)
ABELLANAS-PEREZ, PEDRO; DE ANDRADES, DIANDRA; ALCANTARA, ANDRES R.; ROCHA-MARTIN, JAVIER; POLIZELI, MARIA DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES; FERNANDEZ-LAFUENTE, ROBERTO. Vinyl sulfone-amino-alkyl supports: heterofunctional matrixes to prevent enzyme release and stabilize lipases via covalent immobilization. International Journal of Biological Macromolecules, v. 310, p. 13-pg., . (23/01338-7, 20/15510-8)
ABELLANAS-PEREZ, PEDRO; DE ANDRADES, DIANDRA; ALCANTARA, ANDRES R.; POLIZELI, MARIA DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES; ROCHA-MARTIN, JAVIER; FERNANDEZ-LAFUENTE, ROBERTO. Optimizing the activation of agarose beads with divinyl sulfone for enzyme immobilization and stabilization. International Journal of Biological Macromolecules, v. 282, p. 10-pg., . (23/01338-7)