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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Lipid membranes and acyl-CoA esters promote opposing effects on acyl-CoA binding protein structure and stability

Texto completo
Autor(es):
Micheletto, Mariana C. ; Mendes, Luis F. S. ; Basso, Luis G. M. ; Fonseca-Maldonado, Raquel G. ; Costa-Filho, Antonio J.
Número total de Autores: 5
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: International Journal of Biological Macromolecules; v. 102, p. 284-293, SEP 2017.
Citações Web of Science: 2
Resumo

Acyl-CoA Binding Proteins (ACBP) form a housekeeping family of proteins that is responsible for the buffering of long chain acyl-coenzyme A esters (LCFA-CoA) inside the cell. Even though numerous studies have focused on the characterization of different members of the ACBP family, the knowledge about the impact of both LCFA-CoA and phospholipids on ACBP structure and stability remains scarce. Besides, there are still controversies regarding the possible interaction of ACBP with biological membranes, even though this might be essential for the cargo capture and delivery. In this study, we observed that LCFA-CoA and phospholipids play opposite roles on protein stability and that the interaction with the membrane is dictated by electrostatic interaction. Furthermore, the results support the hypothesis that the LCFA-CoA delivery is driven by the increase of the negative charge on the membrane surface. The combined influence played by the different molecules on ACBP structure is discussed on the light of cargo capture/delivery giving new insights about this important process. (C) 2017 Elsevier B.V. All rights reserved. (AU)

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