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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Disorder-to-order transitions in the molten globule-like Golgi Reassembly and Stacking Protein

Texto completo
Autor(es):
Mendes, Luis F. S. [1] ; Basso, Luis G. M. [1] ; Kumagai, Patricia S. [2] ; Fonseca-Maldonado, Raquel [1, 3] ; Costa-Filho, Antonio J. [1]
Número total de Autores: 5
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Lab Biofis Mol, Dept Fis, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Ribeirao Preto, SP - Brazil
[2] Univ Sao Paulo, Inst Fis Sao Carlos, Grp Biofis Mol Sergio Mascarenhas, Sao Carlos, SP - Brazil
[3] Inst Fed Sao Paulo, Campus Jacarei, Jacarei, SP - Brazil
Número total de Afiliações: 3
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS; v. 1862, n. 4, p. 855-865, APR 2018.
Citações Web of Science: 2
Resumo

Background: Golgi Reassembly and Stacking Proteins (GRASPs) are widely spread among eukaryotic cells (except plants) and are considered as key components in both the stacking of the Golgi cisternae and its lateral connection. Furthermore, GRASPs were also proved essential in the unconventional secretion pathway of several proteins, even though the mechanism remains obscure. It was previously observed that the GRASP homologue in Cryptococcus neoformans has a molten globule-like behavior in solution. Methods: We used circular dichroism, synchrotron radiation circular dichroism and steady-state as well as time resolved fluorescence. Results: We report the disorder-to-order transition propensities for a native molten globule-like protein in the presence of different mimetics of cell conditions. Changes in the dielectric constant (such as those experienced close to the membrane surface) seem to be the major factor in inducing multiple disorder-to-order transitions in GRASP, which shows very distinct behavior when in conditions that mimic the vicinity of the membrane surface as compared to those found when free in solution. Other folding factors such as molecular crowding, counter ions, pH and phosphorylation exhibit lower or no effect on GRASP secondary structure and/or stability. General significance: To the best of our knowledge, this is the first study focusing on understanding the disorder-to-order transitions of a molten globule structure without the need of any mild denaturing condition. A model is also introduced aiming at describing how the cell could manipulate the GRASP sensitivity to changes in the dielectric constant during different cell-cycle periods. (AU)

Processo FAPESP: 12/13309-7 - Estudos estruturais e funcionais da Proteína de Organização e Compactação do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans
Beneficiário:Luis Felipe Santos Mendes
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Processo FAPESP: 14/00206-0 - Estrutura e função dos peptídeos de fusão da glicoproteína spike do SARS-CoV
Beneficiário:Luís Guilherme Mansor Basso
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 15/18390-5 - Ressonância magnética eletrônica em biofísica molecular: novos e velhos olhares para novos e velhos problemas
Beneficiário:Antonio José da Costa Filho
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 15/50366-7 - Resolving mechanistic details of peptide transport across membranes using crystallographic and non-crystallographic structural biology approaches
Beneficiário:Antonio José da Costa Filho
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 12/20367-3 - Estudos estruturais e funcionais da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans
Beneficiário:Antonio José da Costa Filho
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 11/21767-2 - Interações moleculares no mecanismo de ação da galectina-4 humana
Beneficiário:Patricia Suemy Kumagai
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto