Correlation of temperature induced conformation change with optimum catalytic activity in the recombinant G/11 xylanase A from<i> Bacillus subtilis</i> strain 168 (1A1)

Murakami‚ M.T.; Arni‚ R.K.; Vieira‚ D.S.; Degrève‚ L.; Ruller‚ R.; Ward‚ R.J.

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(Referência obtida automaticamente do Google Scholar, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Correlation of temperature induced conformation change with optimum catalytic activity in the recombinant G/11 xylanase A from Bacillus subtilis strain 168 (1A1)

Texto completo
Autor(es):	Murakami‚ M.T. ; Arni‚ R.K. ; Vieira‚ D.S. ; Degrève‚ L. ; Ruller‚ R. ; Ward‚ R.J. Número total de Autores: 6
Tipo de documento:	Artigo Científico
Fonte:	FEBS Letters; v. 579, n. 28, p. 6505-6510, 2005.

Processo FAPESP:	03/13082-3 - Estudos estruturais de: domínio globular da miosina VA (Gallus domesticus), Lopap (Lonomia oblíqua) e xilanase (Bacillus subtilis)
Beneficiário:	Mário Tyago Murakami
Modalidade de apoio:	Bolsas no Brasil - Doutorado Direto


Processo FAPESP:	01/08012-0 - Criacao de uma endoxilanase termoestavel atraves da evolucao molecular "in vitro".
Beneficiário:	Roberto Ruller
Modalidade de apoio:	Bolsas no Brasil - Doutorado


Processo FAPESP:	03/01457-2 - Estrutura, termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular
Beneficiário:	Davi Serradella Vieira
Modalidade de apoio:	Bolsas no Brasil - Doutorado

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