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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Structure and Function of a Novel Cellulase 5 from Sugarcane Soil Metagenome

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Autor(es):
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Alvarez, Thabata M. [1] ; Paiva, Joice H. [2] ; Ruiz, Diego M. [2] ; Cairo, Joao Paulo L. F. [1] ; Pereira, Isabela O. [1] ; Paixao, Douglas A. A. [1] ; de Almeida, Rodrigo F. [1] ; Tonoli, Celisa C. C. [2] ; Ruller, Roberto [1] ; Santos, Camila R. [2] ; Squina, Fabio M. [1] ; Murakami, Mario T. [2]
Número total de Autores: 12
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Ctr Nacl Pesquisa Energia & Mat, Lab Nacl Ciencia & Tecnol Bioetanol CTBE, Campinas, SP - Brazil
[2] Ctr Nacl Pesquisa Energia & Mat, Lab Nacl Biociencias LNBio, Campinas, SP - Brazil
Número total de Afiliações: 2
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: PLoS One; v. 8, n. 12 DEC 17 2013.
Citações Web of Science: 23
Resumo

Cellulases play a key role in enzymatic routes for degradation of plant cell-wall polysaccharides into simple and economically-relevant sugars. However, their low performance on complex substrates and reduced stability under industrial conditions remain the main obstacle for the large-scale production of cellulose-derived products and biofuels. Thus, in this study a novel cellulase with unusual catalytic properties from sugarcane soil metagenome (CelE1) was isolated and characterized. The polypeptide deduced from the celE1 gene encodes a unique glycoside hydrolase domain belonging to GH5 family. The recombinant enzyme was active on both carboxymethyl cellulose and beta-glucan with an endo-acting mode according to capillary electrophoretic analysis of cleavage products. CelE1 showed optimum hydrolytic activity at pH 7.0 and 50 degrees C with remarkable activity at alkaline conditions that is attractive for industrial applications in which conventional acidic cellulases are not suitable. Moreover, its three-dimensional structure was determined at 1.8 angstrom resolution that allowed the identification of an insertion of eight residues in the beta 8-alpha 8 loop of the catalytic domain of CelE1, which is not conserved in its psychrophilic orthologs. This 8-residue-long segment is a prominent and distinguishing feature of thermotolerant cellulases 5 suggesting that it might be involved with thermal stability. Based on its unconventional characteristics, CelE1 could be potentially employed in biotechnological processes that require thermotolerant and alkaline cellulases. (AU)

Processo FAPESP: 11/20977-3 - Investigação de vias de degradação de biomassa lignocelulósica no cupim Coptotermes gestroi complementares a hidrolases glicolíticas visando aplicação na produção de bioprodutos derivados de biomassa lignocelulósica
Beneficiário:João Paulo Lourenço Franco Cairo
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado
Processo FAPESP: 13/13309-0 - Estudos do comportamento funcional e estrutural de enzimas evolutivamente especializadas na degradação de biomassa vegetal com potenciais aplicações biotecnológicas
Beneficiário:Mário Tyago Murakami
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 10/11469-1 - Desenvolvimento de uma biblioteca de enzimas a partir de metagenoma de solo
Beneficiário:Thabata Maria Alvarez
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Processo FAPESP: 09/08312-6 - Investigações funcionais e estruturais dos mecanismos moleculares envolvidos na sinalização, regulação e ativação das miosinas Classe V
Beneficiário:Mário Tyago Murakami
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 08/58037-9 - Geração de biblioteca para conversão enzimática de biomassa a partir de metagenoma do solo
Beneficiário:Fábio Márcio Squina
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Apoio a Jovens Pesquisadores